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SRP0193

Sigma-Aldrich

PARP2 Active human

recombinant, expressed in baculovirus infected insect cells, ≥60% (SDS-PAGE)

Sinonimo/i:

ADPRT2, ADPRTL3, NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2, Poly (ADP-ribose) Polymerase 2

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

Origine biologica

human

Ricombinante

expressed in baculovirus infected insect cells

Saggio

≥60% (SDS-PAGE)

Forma fisica

aqueous solution

PM

92 kDa

Confezionamento

pkg of 10 μg

Produttore/marchio commerciale

Sigma-Aldrich

Concentrazione

>0.02 mg/mL

tecniche

inhibition assay: suitable

Solubilità

water: soluble

N° accesso NCBI

NM_005484

N° accesso UniProt

Q9UGN5

applicazioni

life science and biopharma

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... PARP2(10038)

Applicazioni

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Definizione di unità

One unit of PARP incorporates 100 pmoles of poly(ADP) in 1 minute (room temperature) from NAD into acid-insoluble form.

Stato fisico

Formulated in 25 mM Tris-HCl, pH 8.0, 100 mM NaCl, 0.05% Tween-20, 20% glycerol and 3 mM DTT.

Nota sulla preparazione

Thaw on ice. Upon first thaw, briefly spin tube containing enzyme to recover full content of the tube. Aliquot enzyme into single use aliquots. Store remaining undiluted enzyme in aliquots at -70°C. Note: Enzyme is very sensitive to freeze/thaw cycles.

Codice della classe di stoccaggio

12 - Non Combustible Liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

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PARP-2, A novel mammalian DNA damage-dependent poly(ADP-ribose) polymerase.
Ame JC
The Journal of Biological Chemistry, 274(25), 17860-17868 (1999)
PARP-2 domain requirements for DNA damage-dependent activation and localization to sites of DNA damage.
Riccio AA
Nucleic Acids Research, 44(4), 1691-1702 (2016)
PARP-2 regulates cell cycle-related genes through histone deacetylation and methylation independently of poly(ADP-ribosyl)ation.
Liang YC
Biochemical and Biophysical Research Communications, 431(1), 58-64 (2013)
Xiao-Nan Zhang et al.
Nature communications, 10(1), 4196-4196 (2019-09-15)
Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+)-dependent ADP-ribosylation plays important roles in physiology and pathophysiology. It has been challenging to study this key type of enzymatic post-translational modification in particular for protein poly-ADP-ribosylation (PARylation). Here we explore chemical and chemoenzymatic synthesis of NAD+
Sharon McGonigle et al.
Oncotarget, 6(38), 41307-41323 (2015-10-30)
Inhibition of Poly(ADP-ribose) Polymerase1 (PARP1) impairs DNA damage repair, and early generation PARP1/2 inhibitors (olaparib, niraparib, etc.) have demonstrated clinical proof of concept for cancer treatment. Here, we describe the development of the novel PARP inhibitor E7449, a potent PARP1/2

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