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Merck
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AB765P

Sigma-Aldrich

Anti-Mouse Collagen Type I Antibody

Chemicon®, from rabbit

Sinonimo/i:

Anti-CAFYD, Anti-EDSC, Anti-OI1, Anti-OI2, Anti-OI3, Anti-OI4

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Origine biologica

rabbit

Livello qualitativo

Forma dell’anticorpo

serum

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

polyclonal

Reattività contro le specie

mouse

Produttore/marchio commerciale

Chemicon®

tecniche

ELISA: suitable
immunohistochemistry: suitable
radioimmunoassay: suitable
western blot: suitable

Isotipo

IgG

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... COL1A1(1277)

Descrizione generale

Collagen alpha-1(I) chain (UniProt: P11087; also known as Alpha-1 type I collagen) is encoded by the Col1a1 (also known as Cola1) gene (Gene ID: 12842) nelle specie murine. Collagen is the most abundant protein in the body and make up t 25% of the total protein content. It is predominantly synthesized by fibroblasts. However, epithelial cells may also synthesize small amounts of collagen. The collagen super family includes over 20 different types of collagens with at least 38 distinct polypeptide chains. Collagen type I is a fibrillar type of collagen that is found in skin, tendons, ligaments, and bone and plays a major role in wound healing. Collagen type I is synthesized with a signal peptide (aa 1-22) and a propeptide (aa 23-151) that are subsequently cleaved off to produce the mature form (aa 152-1207). It is expressed in almost all connective tissues and the predominant component of the interstitial membrane. It assembles into fibers that form the structural and mechanical scaffold of bone, skin, tendons, cornea, blood vessel walls and other connective tissues. αα α The homotrimeric isoform is shown to be more resistant to cleavage by collagenases. Type I collagen undergoes several post-translational modifications, some of these are formed during its synthesis to ensure mechanical competence of the fibrils and others formed as a function of aging and disease, such as cleavage and glycation that often results in reduced competence of the fibrils.
Collagene di tipo IV estratto e purificato da tessuto tumorale di topo. Antibody shows less than 0.1% reactivity with mouse Collagen Types II, IV and with human, rat and chicken Collagens Type I in addition to a 1.0% reactivity with mouse Collagen Type III.

Specificità

Antibody shows less than 0.1% reactivity with mouse Collagen Types II, IV and with human, rat and chicken Collagens Type I in addition to a 1.0% reactivity with mouse Collagen Type III.
Recognizes mouse Collagen Type I.

Immunogeno

Collagene di tipo IV estratto e purificato da tessuto tumorale di topo.

Applicazioni

Anti-Mouse Collagen Type 1 is a rabbit polyclonal antibody that detects mouse collagen type 1 and has tested for use in ELISA, Immunohistochemistry, Radioimmunoassay, and Western Blotting.
Categoria di ricerca
Struttura cellulare
Sottocategoria di ricerca
Proteine dell′ECM
Western blotting:
un lotto precedente alla diluizione 1:500 ha permesso di rivelare il collagene di tipo I in 10 μg di lisato di fegato di topo.

Immunoistochimica:
un lotto precedente alla diluizione 1:40 è stato utilizzato per l'immunocolorazione in fluorescenza di tessuti epatici e cutanei di topo congelati.

RIA:
in un saggio RIA è stato utilizzato un lotto precedente alla diluizione 1:200.

ELISA:
un lotto precedente di questo anticorpo è stato utilizzato in un saggio ELISA.

Descrizione del bersaglio

MW of Collagen Type I precursor: 138.032 kDa

Linkage

Sostituisce: AB765

Stato fisico

Formato: purificato
L′anticorpo purificato è fornito in un tampone contenente una miscela di citrato 0,1 M, fosfato di potassio 0,1M, a pH 7,2-7,4, e 10µg/mL di antibiotici e antimicotici.
Purificazione con proteina A

Stoccaggio e stabilità

Stabile per 1 anno dalla data di ricezione a -20 ºC.

Risultati analitici


Altre note

Concentrazione: per la concentrazione specifica del lotto, fare riferimento al Certificato di Analisi.

Note legali

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Esclusione di responsabilità

Salvo diversa indicazione nel nostro catalogo o in altra documentazione fornita dall′azienda insieme al prodotto, i nostri prodotti sono destinati esclusivamente a scopi di ricerca e non devono essere utilizzati per altre finalità, inclusi a titolo esemplificativo ma non esaustivo, fini commerciali non autorizzati, applicazioni diagnostiche in vitro, usi terapeutici ex vivo o in vivo o qualsiasi altro tipo di assunzione o applicazione rivolta agli esseri umani o agli animali.

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Codice della classe di stoccaggio

12 - Non Combustible Liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


Certificati d'analisi (COA)

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S J Choi et al.
Developmental biology, 344(2), 682-692 (2010-06-01)
Tricho-dento-osseous (TDO) syndrome is an autosomal dominant disorder characterized by abnormalities in the thickness and density of bones and teeth. A 4-bp deletion mutation in the Distal-Less 3 (DLX3) gene is etiologic for most cases of TDO. To investigate the
Glycoprotein VI-dependent and -independent pathways of thrombus formation in vivo.
Dubois, C; Panicot-Dubois, L; Merrill-Skoloff, G; Furie, B; Furie, BC
Blood null
Type I collagen in Hsp47-null cells is aggregated in endoplasmic reticulum and deficient in N-propeptide processing and fibrillogenesis.
Ishida, Y; Kubota, H; Yamamoto, A; Kitamura, A; Bachinger, HP; Nagata, K
Molecular Biology of the Cell null
Comparison of two murine models of thrombosis induced by atherosclerotic plaque injury.
Beatrice Hechler,Christian Gachet
Thrombosis and Haemostasis null
Macroscopic cartilage formation with embryonic stem-cell-derived mesodermal progenitor cells.
Nakayama, N; Duryea, D; Manoukian, R; Chow, G; Han, CY
Journal of Cell Science null

Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..

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