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L8258

Sigma-Aldrich

Lectin from Wisteria floribunda

lyophilized powder

Sinónimos:

Wisteria floribunda agglutinin, WFA

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About This Item

Número MDL:
MFCD00166187
Código UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.32

formulario

lyophilized powder

Nivel de calidad

200

potencia

<16 μg/mL agglutination activity

composición

Protein, ~95% E1%/280

temp. de almacenamiento

−20°C

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Descripción general

Lectin is a carbohydrate-binding protein found in plant roots, rhizomes, leaves, seeds, and stems. Lectin is located in the cytoplasm as well as in the nucleus.

Aplicación

Lectin from Wisteria floribunda has been used:
  • to study the perineuronal nets and parvalbumin nets in mouse brain by immunofluorescence
  • to evaluate the amount of N-acetylgalactosamine (GalNAc) transferred to Gaussia luciferase (GLuc) substrates by microplate assay
  • to study its binding effects on perineuronal nets

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Lectin binds with high affinity to the glycans of polysaccharides, glycolipids, and glycoproteins. It is involved in plant defense.
WFA is not blood group specific, but has an affinity for N-acetyl-D-galactosamine.

Envase

Package size based on protein content

Nota de análisis

Agglutination activity is expressed in μg/ml and is determined from serial dilutions in phosphate buffered saline, pH 6.8, of a 1 mg/ml solution. This activity is the lowest concentration to agglutinate a 2% suspension of human blood group A erythrocytes after 1 hr incubation at 25 °C.

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificados de análisis (COA)

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Nausicaä Lannoo et al.
Frontiers in plant science, 5, 397-397 (2014-08-29)
Plants are under constant attack from pathogens and herbivorous insects. To protect and defend themselves, plants evolved a multi-layered surveillance system, known as the innate immune system. Plants sense their encounters upon perception of conserved microbial structures and damage-associated patterns
Markus Morawski et al.
Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences, 369(1654), 20140046-20140046 (2014-09-17)
Perineuronal nets (PNs) in the brains of tenascin-R-deficient (tn-r(-/-)) mice develop in temporal concordance with those of wild-type (tn-r(+/+)) mice. However, the histological appearance of PNs is abnormal in adult tn-r(-/-) mice. Here, we investigated whether similar defects are also

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