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Merck

G2253

Sigma-Aldrich

L-Glutaminsäure-γ-Monohydroxamat

≥97% (TLC)

Synonym(e):

L-γ-Glutamylhydroxamsäure, L-5-N-Hydroxyglutamin

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C5H10N2O4
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
162.14
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352209
PubChem Substanz-ID:
NACRES:
NA.26

Produktbezeichnung

L-Glutaminsäure-γ-Monohydroxamat,

Assay

≥97% (TLC)

Qualitätsniveau

Form

powder

Farbe

white to off-white

Anwendung(en)

detection

Lagertemp.

−20°C

SMILES String

NC(CCC(=O)NO)C(O)=O

InChI

1S/C5H10N2O4/c6-3(5(9)10)1-2-4(8)7-11/h3,11H,1-2,6H2,(H,7,8)(H,9,10)

InChIKey

YVGZXTQJQNXIAU-UHFFFAOYSA-N

Anwendung

L-Glutaminsäure-γ-Monohydroxamat wird als Standard zur Berechnung der Transglutaminase(TG)-Aktivität verwendet.

Biochem./physiol. Wirkung

L-Glutaminsäure-γ-Monohydroxamat [L-Glu (Gamma) HXM] wird als Vanadiumliganden eingesetzt, der die Stoffwechselaktivität von Vanadium potenziert. Außerdem wird L-Glu (Gamma) HXM als Substrat für E. coli Asparaginsynthetase B und als ATP-abhängiger irreversibler Inhibitor von Escherichia coli Gamma-Glutamylcystein-Synthetase verwendet.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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M Katoh et al.
Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 62(7), 1455-1457 (1998-08-28)
Incubation of Escherichia coli gamma-glutamylcysteine synthetase with L-glutamic acid gamma-monohydroxamate and ATP caused slow but irreversible inhibition of the enzyme, and more than 90% activity was lost in three days. The enzyme was not inactivated when ATP was absent or
N Seiler et al.
Neurochemical research, 15(3), 301-305 (1990-03-01)
The method for the assay of glutamine synthetase (GlnS) relies on the gamma-glutamyl transferase reaction, i.e. the formation of glutamyl-gamma-hydroxamate from glutamine and hydroxylamine, and the chromatographic separation of the reaction product from the reactants. The method is not only
X Huang et al.
The Journal of biological chemistry, 275(34), 26233-26240 (2000-08-22)
The x-ray crystal structure of the heterodimeric carbamoyl phosphate synthetase from Escherichia coli has identified an intermolecular tunnel that connects the glutamine binding site within the small amidotransferase subunit to the two phosphorylation sites within the large synthetase subunit. The
N Thomasset et al.
Anticancer research, 13(5A), 1393-1398 (1993-09-01)
We have previously shown that L-glutamic acid gamma-monohydroxamate (GAH) exhibits an antitumor activity, both in vitro and in vivo. In this report we explore the selective cytotoxicity of GAH in vitro by comparing the survival of tumor and normal cells.
C J Lusty
FEBS letters, 314(2), 135-138 (1992-12-14)
E. coli carbamyl phosphate synthetase binds 0.2-0.4 mol equivalents of glutamine in an acid resistant form. The bound material is quantitatively released as glutamate by weak base hydrolysis and as a mixture of 12% glutamate, 10% gamma-glutamylhydroxamate, and 70% pyrrollidonecarboxylic

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