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SRP0416

Sigma-Aldrich

T4 Beta-glucosyltransferase

recombinant, expressed in E. coli, ≥83% (SDS-PAGE)

Sinonimo/i:

T4-phage beta-glucosyltransferase, UDP glucose-DNA ?-glucosyltransferase, hydroxymethyl cytosine

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

Origine biologica

Escherichia coli

Ricombinante

expressed in E. coli

Saggio

≥83% (SDS-PAGE)

Forma fisica

aqueous solution

PM

41.6 kDa

Confezionamento

pkg of 100 μg

N° accesso NCBI

NP_049658

N° accesso UniProt

P04547

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

bacteriophage T4 ... B-GT(1258765)

Descrizione generale

T4-phage β−glucosyltransferase, also known as UDP glucose-DNA β-glucosyltransferase, (Genbank Accession No. NP_049658) amino acids 1-351(end) with C-terminal His-tag, MW= 41.6 kDa, expressed in Escherichia coli.

Applicazioni

Useful for the differentiation of hydroxymethylcytosine (HMC) from methylcytosine in DNA, via glucosylating HMC and protecting HMC from endonuclease cleavage.

Azioni biochim/fisiol

T4-phage β-glucosyltransferase is involved in the transfer of glucose from uridine diphosphoglucose (UDP-Glc) to 5-hydroxymethylcytosine (5-HMC) in double-stranded DNA of the T4-phage. Ions such as Mg2+, Mn2+ and Ca2+ activate this enzyme.

Stato fisico

Formulated in 200 mM imidazole and 20% glycerol.

Pittogrammi

Health hazardExclamation mark
GHS08,GHS07

Avvertenze

Danger

Indicazioni di pericolo

H315,H319,H360D

Classi di pericolo

Eye Irrit. 2 - Repr. 1B - Skin Irrit. 2

Codice della classe di stoccaggio

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

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Glucosylation of deoxyribonucleic acid by enzymes from bacteriophage-infected Escherichia coli.
S R KORNBERG et al.
The Journal of biological chemistry, 236, 1487-1493 (1961-05-01)
Bacteriophage T4 genome.
Miller ES
Microbiology and Molecular Biology Reviews, 67(1), 86-156 (2003)
T4 phage beta-glucosyltransferase: substrate binding and proposed catalytic mechanism.
Morera S
Journal of Molecular Biology, 292(3), 717-730 (1999)
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High resolution crystal structures of T4 phage beta-glucosyltransferase: induced fit and effect of substrate and metal binding.
Morera S
Journal of Molecular Biology, 311(3), 569-577 (2001)

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