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Merck
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SAB4501106

Sigma-Aldrich

Anti-ZZZ3 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Sinonimo/i:

ZZ-type zinc finger-containing protein 3, ZZZ3

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

Origine biologica

rabbit

Livello qualitativo

100

Coniugato

unconjugated

Forma dell’anticorpo

affinity isolated antibody

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forma fisica

buffered aqueous solution

PM

antigen 102 kDa

Reattività contro le specie

rat, mouse, human

Concentrazione

~1 mg/mL

tecniche

ELISA: 1:5000
western blot: 1:500-1:1000

N° accesso NCBI

Q8IYH5

N° accesso UniProt

Q8IYH5

Condizioni di spedizione

wet ice

Temperatura di conservazione

−20°C

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... ZZZ3(26009)

Categorie correlate

Descrizione generale

Anti-ZZZ3 Antibody detects endogenous levels of total ZZZ3 protein.

Immunogeno

The antiserum was produced against synthesized peptide derived from human ZZZ3.

Immunogen Range: 341-390

Caratteristiche e vantaggi

Evaluate our antibodies with complete peace of mind. If the antibody does not perform in your application, we will issue a full credit or replacement antibody. Learn more.

Stato fisico

Rabbit IgG in phosphate buffered saline (without Mg2+ and Ca2+), pH 7.4, 150mM NaCl, 0.02% sodium azide and 50% glycerol.

Esclusione di responsabilità

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Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

nwg

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

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Wenyi Mi et al.
Nature communications, 9(1), 3759-3759 (2018-09-16)
Recognition of histones by epigenetic readers is a fundamental mechanism for the regulation of chromatin and transcription. Most reader modules target specific post-translational modifications on histones. Here, we report the identification of a reader of histone H3, the ZZ-type zinc
Antoine Graindorge et al.
Nature communications, 10(1), 5317-5317 (2019-11-24)
Regulatory RNAs exert their cellular functions through RNA-binding proteins (RBPs). Identifying RNA-protein interactions is therefore key for a molecular understanding of regulatory RNAs. To date, RNA-bound proteins have been identified primarily through RNA purification followed by mass spectrometry. Here, we
Wenyi Mi et al.
Nature communications, 8(1), 1088-1088 (2017-10-24)
Recognition of modified histones by "reader" proteins constitutes a key mechanism regulating diverse chromatin-associated processes important for normal and neoplastic development. We recently identified the YEATS domain as a novel acetyllysine-binding module; however, the functional importance of YEATS domain-containing proteins

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