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Merck

R5125

Sigma-Aldrich

Ribonuklease A aus Rinderpankreas

Type III-A, ≥85% RNase A basis (SDS-PAGE), 85-140 Kunitz units/mg protein

Synonym(e):

Pankreatische Ribonuklease, RNAsea, RNase A, Ribonuclease I

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

bovine pancreas

Qualitätsniveau

Typ

Type III-A

Assay

≥85% RNase A basis (SDS-PAGE)

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

85-140 Kunitz units/mg protein

Mol-Gew.

~13,700

Methode(n)

cell based assay: suitable

Verunreinigungen

salt, essentially free

Eignung

suitable for molecular biology

Anwendung(en)

diagnostic assay manufacturing

Fremdaktivität

protease, essentially free

Lagertemp.

−20°C

SMILES String

[nH]1cnc(c1)CC(NC(=O)CCN)C(=O)O

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

InChIKey

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

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Allgemeine Beschreibung

RNase A, Ribonuklease A, ist eine Endoribonuklease, die Phosphodiester-Bindungen an RNA-Einzelsträngen nach Pyrimidin-Nukleotiden spaltet. Sie greift am 3′-Phosphatende an (z. B. wird die Sequenz pG-pG-pC-pA-pG gespalten und ergibt pG-pG-pCp und A-pG). Das Enzym hat bei einzelsträngiger RNA die höchste Aktivität. RNase A ist ein einkettiges Polypeptid mit 4 Disulfidbrücken. Im Gegensatz zur RNase B ist sie kein Glycoprotein. Ribonukleasen hydrolysieren die DNA nicht, da die DNA keine 2′-OH-Gruppen enthält, die für die Bildung zyklischer Zwischenprodukte von höchster Bedeutung sind. RNase A kann auch RNA aus Proteinproben hydrolysieren. RNase A kann durch Alkylierung des His12 und His119 gehemmt und durch Kalium- und Natriumsalze aktiviert werden. RNAse wird durch vorhandene Schwermetallionen gehemmt. RNase wird außerdem kompetitiv durch DNA gehemmt.

Anwendung

  • RNase A wird zur Entfernung von RNA aus DNA-Plasmidpräparationen, aus Präparationen von genomischer DNA und aus Proteinproben verwendet.
  • RNase A wird ferner in der RNA-Sequenzanalyse und in Schutzassays eingesetzt.
  • RNase A wurde als Hilfsmittel für das computerunterstützte Wirkstoffdesign verwendet.
  • RNase A unterstützt die Analyse von RNA-Sequenzen.
  • RNase A hydrolysiert in Proteinproben enthaltene RNA.
  • Die Aufreinigung von DNA wird durch Rnase A unterstützt.
Ribonuklease A wird zur Entfernung von RNA aus DNA-Plasmidpräparationen und Proteinproben verwendet. Ribonuklease A wird für RNase-Schutzassays, zum Entfernen unspezifisch gebundener RNA, zum Analysieren von RNA-Sequenzen, zur Hydrolyse von in Proteinproben enthaltener RNA und zur DNA-Aufreinigung verwendet. Ribonuklease A aus Rinderpankreas wird zudem in einer Studie zur Untersuchung der Nickel-abhängigen oxidativen Vernetzung eines Proteins verwendet. Ribonuklease A aus Rinderpankreas wird zudem in einer Studie zur Untersuchung der Gleichgewichtskonstanten für die unspezifische Bindung von Proteinen an DNA verwendet.

Biochem./physiol. Wirkung

Ribonuclease A ist eine Endoribonuklease, die einzelsträngige RNA nach Pyrimidin-Nukleotiden spaltet. Sie greift am 3′-Phosphatende an. Ribonukleasen hydrolysieren die DNA nicht, da die DNA keine 2′-OH-Gruppen enthält, die für die Bildung zyklischer Zwischenprodukte unerlässlich sind. RNase kann auch RNA aus Proteinproben hydrolysieren. RNase A kann durch Alkylierung des His12 und His119 gehemmt und durch Kalium- und Natriumsalze aktiviert werden.

Leistungsmerkmale und Vorteile

Unsere stabile Ribonuklease A, RNase A eignet sich für die Entfernung von RNA, die RNA-Sequenzierung und die Aufreinigunn von DNA.

Angaben zur Herstellung

Ausgesalzen und chromatographisch gereinigt.

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung nach E.

Anwendung

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Inhibitor

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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G Gill et al.
Chemical research in toxicology, 10(3), 302-309 (1997-03-01)
A model protein, ribonuclease A (bovine pancreas), was examined for its ability to coordinate Ni2+ and promote selective oxidation. In the presence of a peracid such as monopersulfate, HSO5-, nickel induced the monomeric RNase A to form dimers, trimers, tetramers
E S Jenuwine et al.
Analytical biochemistry, 242(2), 228-233 (1996-11-15)
Quantitative zonal DNA affinity chromatography may be used to determine accurate equilibrium constants for the binding of proteins nonspecifically to DNA. Zonal quantitative affinity chromatography has not previously been applied to the determination of binding constants of proteins to DNA
J Castro et al.
Cytometry, 14(7), 793-804 (1993-10-01)
An easy method for preparation of bare cell nuclei from fresh solid tissues for DNA flow cytometry is described. Pieces of up to 2 x 2 x 2 mm3 size from fresh tissues were fixed in formalin. After removal of
Aida Muslimovic et al.
Nature protocols, 3(7), 1187-1193 (2008-07-05)
Phosphorylation of histone protein H2AX on serine 139 (gamma-H2AX) occurs at sites flanking DNA double-stranded breaks (DSBs) and can provide a measure of the number of DSBs within a cell. We describe a flow cytometry-based method optimized to measure gamma-H2AX
Yi He et al.
Clinical epigenetics, 14(1), 101-101 (2022-08-14)
Vascular smooth muscle cell (VSMC) phenotype switching is critical for neointima formation, which is the major cause of restenosis after stenting or coronary artery bypass grafting. However, the epigenetic mechanisms regulating phenotype switching of VSMCs, especially histone methylation, are not

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