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E1014

Millipore

Benzonase® Nuklease

≥250 units/μL, ≥90% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli, buffered aqueous glycerol solution

Synonym(e):

Endonuclease aus Serratia marcescens

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About This Item

CAS-Nummer:
9025-65-4
EC-Nummer:
3.1.30.2 (BRENDA, IUBMB)
MDL-Nummer:
MFCD00131010
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

Serratia marcescens

Qualitätsniveau

200

Rekombinant

expressed in E. coli

Assay

≥90% (SDS-PAGE)

Form

buffered aqueous glycerol solution

Mol-Gew.

30 kDa

Konzentration

≥250 units/μL

Anwendung(en)

research use

Fremdaktivität

protease, essentially free

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−20°C

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Allgemeine Beschreibung

Benzonase®-Nuklease ist eine besonders effiziente und gentechnisch veränderte Endonuklease aus Serratia marcescens. Dieses dimere Protein mit zwei essenziellen Disulfidbindungen kann alle Formen von DNA und RNA (einzelsträngig, doppelsträngig, linear und zirkulär) unter einem breiten Spektrum von Arbeitsbedingungen angreifen und abbauen. Benzonase®-Nuklease kann aufgrund ihrer Fähigkeit, Nukleinsäuren zu entfernen, die Reinheit und Qualität von Proteinproben verbessern.

Anwendung

Benzonase-®Nuklease wird wie folgt verwendet: als Komponente im eiskalten Lysepuffer C zum Verdau von DNA und  RNA, um die vollständige Freisetzung aller nukleären Proteine zu erleichtern im Immunpräzipitationsschritt, um Proteinkomplexe aus Nukleoplasma und Chromatin freizusetzen als Supplement in RIPA zur Fraktionierung von SHSY5Y-Zellen für die Immunpräzipitation zur Entfernung von Nukleinsäureresten aus den Aortenwurzeln beim Dezellularisierungsverfahren
Entfernung von Nukleinsäure in Proteinproben

Biochem./physiol. Wirkung

Benzonase®-Nuklease kann Nukleinsäuren vollständig zu Oligonukleotiden mit endständigem 5′-Monophosphat und einer Länge von 3 bis 5 Basen abbauen. Dies macht sie zu einem idealen Tool für das Entfernen von Nukleinsäuren aus rekombinanten Proteinen und für Anwendungen, die einen vollständigen Verdau von Nukleinsäuren erfordern. Neben dem Herabsetzen der Viskosität in Proteinextrakten und dem Verhindern des Verklumpens von Zellen kann die Vorbehandlung von Proteinproben mit Benzonase®-Nuklease ihre Auflösung bei der 2D-Gelelektrophorese signifikant verbessern, indem sie alle gebundenen Nukleinsäuren entfernt. Dieses vielseitige Enzym kann sowohl native als auch hitzedenaturierte DNA und RNA abbauen. Der optimale pH-Wert für seine Enzymaktivität liegt bei 8,0 bis 9,2. Benzonase® Nuklease ist wirksam beim Entfernen von Wirts-DNA aus Mikrobiomproben. In vielen Fällen weisen Mikrobiomproben (wie Speichel oder Haut) einen hohen Anteil Wirts-DNA auf, die Downstream-Ergebnisse beeinträchtigt. Unsere Experten zeigen, dass die Verringerung der Wirts-DNA die Kosten der Sequenzierung senkt und gleichzeitig die Daten verbessert. Experimentelle Daten werden in diesem Fachbeitrag gezeigt: Benzonase® Nuclease for Microbiome Workflows
Verdaut native oder hitzedenaturierte DNA und RNA.

Leistungsmerkmale und Vorteile

  • Depletion der Wirts-DNA in Mikrobiom-Proben.


  • Effektiver Nukleinsäureverdau in verschiedenen Arbeitsabläufen.


  • Reduktion der Viskosität bei der Proteinextraktion.

Einheitendefinition

Eine Einheit verdaut mit Ultraschall behandelte Lachssperma-DNA in säurelösliche Oligonukleotide entsprechend einem ΔA260 von 1,0 in 30 min bei einem pH-Wert von 8,0 bei 37°C (Reaktionsvolumen 2,625 ml).

Physikalische Form

Lösung in 50% Glycerin, enthält 20 mM Tris HCl, pH 8.0, 2 mM MgCl2, and 20 mM NaCl.

Sonstige Hinweise

Gewinner des CiteAb Award 2024 in der Kategorie „Supplier Succeeding in Parkinson′s Research“ (Erfolgreiche Anbieter in der Parkinson-Forschung)

Rechtliche Hinweise

Benzonase® Nuklease wird von der Merck KGaA, Darmstadt, Deutschland und/oder ihrer Tochtergesellschaften geliefert.
Benzonase is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves

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Jos J M Drabbels et al.
Blood, 118(19), e149-e155 (2011-09-21)
Microchimerism is defined by the presence of low levels of nonhost cells in a person. We developed a reliable method for separating viable microchimeric cells from the host environment. For flow cytometric cell sorting, HLA antigens were targeted with human
Janus S Jakobsen et al.
Science advances, 5(7), eaaw4304-eaaw4304 (2019-07-17)
The key myeloid transcription factor (TF), CEBPA, is frequently mutated in acute myeloid leukemia (AML), but the direct molecular effects of this leukemic driver mutation remain elusive. To investigate CEBPA mutant AML, we performed microscale, in vivo chromatin immunoprecipitation sequencing
T K Ball et al.
Gene, 57(2-3), 183-192 (1987-01-01)
We are studying exoproteins of the enteric bacterium Serratia marcescens as a model system for the release of extracellular proteins from the cell. In this work we report the cloning of the gene for a secreted nuclease from S. marcescens
T K Ball et al.
Nucleic acids research, 20(19), 4971-4974 (1992-10-11)
The role of the two disulfide bonds found in the Serratia marcescens nuclease were tested by site directed mutagenesis and were found essential for nuclease activity, although slight residual activity remained. The requirement for disulfide bond formation may play a
An extracellular nuclease from Serratia marcescens. II. Specificity of the enzyme.
M Nestle et al.
The Journal of biological chemistry, 244(19), 5219-5225 (1969-10-10)
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Artikel

Benzonase® Nuclease Q&A

This page lists nine frequently asked questions and answers about Benzonase® Nuclease.

Validation of RNAi Knockdown Using Multiple Reaction Monitoring and Protein-AQUA

The field of proteomics is continually looking for new ways to investigate protein dynamics within complex biological samples. Recently, many researchers have begun to use RNA interference (RNAi) as a method of manipulating protein levels within their samples, but the ability to accurately determine these protein amounts remains a challenge. Fortunately, over the past decade, the field of proteomics has witnessed significant advances in the area of mass spectrometry. These advances, both in instrumentation and methodology, are providing researchers with sensitive assays for both identification and quantification of proteins within complex samples. This discussion will highlight some of these methodologies, namely the use of Multiple Reaction Monitoring (MRM) and Protein-AQUA.

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

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