E2264
Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola
recombinant, expressed in E. coli, 30 U/mg
Sinônimo(s):
Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetylglucosaminidase F3, Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia (Chryseobacterium/Flavobacterium) meningosepticum
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About This Item
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32
Produtos recomendados
recombinante
expressed in E. coli
Nível de qualidade
conjugado
(N-linked)
Formulário
solution
atividade específica
30 U/mg
peso molecular
32 kDa
Condições de expedição
wet ice
temperatura de armazenamento
2-8°C
Aplicação
Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola has been used to analyze core fucosylation and tryptic digests of serum proteins.
Ações bioquímicas/fisiológicas
Cleaves asparagine-linked biantennary and triantennary complex, oligosaccharides depending on the state of core fucosylation and peptide linkage.
Endoglycosidase F3 belongs to the glycoside hydrolase family 18 (GH18). It has hydrolytic activity. Endoglycosidase F3 glycosylates α-1,6-fucosylated GlcNAc derivative to give natural, core fucosylated complex-type N-glycopeptides.
Embalagem
Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM sodium acetate, pH 4.5
Definição da unidade
One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured porcine fibrinogen in 1 minute at 37 °C, pH 4.5.
forma física
Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl, pH 7.5
Código de classe de armazenamento
10 - Combustible liquids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 1
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
Equipamento de proteção individual
Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)
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Characterization of novel endo-beta-N-acetylglucosaminidases from Sphingobacterium species, Beauveria bassiana and Cordyceps militaris that specifically hydrolyze fucose-containing oligosaccharides and human IgG
Huang Y, et al.
Scientific reports, 8(1), 246-246 (2018)
Chemical Biology of Glycoproteins (2017)
Advances in Carbohydrate Chemistry (2016)
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
Roger S Zou et al.
Aging, 3(10), 968-984 (2011-10-13)
A distinct conformational transition from the α-helix-rich cellular prion protein (PrPC) into its β-sheet-rich pathological isoform (PrPSc) is the hallmark of prion diseases, a group of fatal transmissible encephalopathies that includes spontaneous and acquired forms. Recently, a PrPSc-like intermediate form
Artigos
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