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MABS157

Sigma-Aldrich

Anticorpo anti-N-acetilglicosamina ligada ao O, clone RL2

clone RL2, from mouse

Sinônimo(s):

O-Linked N-Acetylglucosamine

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

fonte biológica

mouse

Nível de qualidade

forma do anticorpo

purified immunoglobulin

tipo de produto de anticorpo

primary antibodies

clone

RL2, monoclonal

reatividade da espécie (prevista por homologia)

all

técnica(s)

affinity binding assay: suitable
electron microscopy: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotipo

IgG1κ

Condições de expedição

wet ice

modificação pós-traducional do alvo

unmodified

Informações sobre genes

human ... OGT(8473)

Descrição geral

A modificação pós-tradução de proteínas por N-acetilglicosamina ligada a β (β-GlcNAc) através das porções hidroxila nos resíduos de serina ou treonina é denominada β-GlcNAc ligada ao O, ou simplesmente O-GlcNAc. A O-GlcNAc é uma das modificações pós-tradução mais abundantes dentro dos compartimentos nucleocitoplasmáticos de todos os animais e plantas. Ao contrário de outros tipos de glicosilações proteicas, a O-GlcNAc ocorre exclusivamente dentro dos compartimentos nuclear e citoplasmático e geralmente não sofre outras modificações para formar estruturas mais alongadas. Além disso, a O-GlcNAcilação é um processo altamente dinâmico e reversível. A O-GlcNAc transferase (OGT) liga a O-GlcNAc a proteínas em resíduos específicos de serina ou treonina, enquanto a O-GlcNAcase catalisa a remoção/hidrólise de O-GlcNAc das proteínas. De fato, uma interação dinâmica entre a O-GlcNAcilação e a fosforilação de serina/treonina desempenha um papel importante na regulação da sinalização celular. A Tau e RNA polimerase II (Pol II) são duas proteínas bem conhecidas que sofrem modificação por O-GlcNAcilação. Nos cérebros humanos de pessoas com Alzheimer, a tau torna-se abundantemente fosforilada e menos O-GlcNAcilada. Da mesma forma, a O-GlcNAc é removida e substituída por O-fosfato no domínio CTD Poli II quando a fase de alongamento da transcrição é iniciada.

Especificidade

A estrutura-alvo não é específica para uma determinada espécie.
Ele reconhece especificamente as porções de N-acetilglicosamina ligada ao O (O-GlcNAc) nas proteínas e peptídeos O-GlcNAcilados. Exibe pouca reatividade em relação à GIcNAc livre e nenhuma reatividade em relação a GalNac. O tratamento com galactosiltransferase das proteínas O-GlcNAciladas resulta na galactosilação de O-GlcNAc por meio da ligação β1-4 e uma perda completa de ligação pelo clone RL2 (Holt, G. D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).

Imunogênio

Fração de complexo de poros-lâmina, purificada a partir de envelopes nucleares de fígado de rato correspondentes à N-acetilglicosamina ligada ao O de rato.

Aplicação

Análise imunocitoquímica: 4,0 µg/ml de um lote representativo detectaram N-acetilglicosamina ligada ao O em células HeLa.
Análise imunocitoquímica: Um lote representativo imunocoloriu envelopes nucleares, mas não o interior nuclear, de células HeLa permeabilizadas por digitonina. O clone RL2 corou o interior nuclear apenas entre as células HeLa permeabilizadas com Triton X-100 sem envelopes nucleares intactos (Adam, S.A., et al. (1990). J. Cell Biol. 111(3):807-816).
Ensaio de ligação por afinidade: um lote representativo foi radiomarcado com 125I e estudado quanto às suas características de ligação a envelopes nucleares hepáticos isolados de ratos (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5): 1143-1156).
Microscopia eletrônica: Um lote representativo localizou a imunorreatividade de O-GlcNAc em envelopes nucleares hepáticos isolados de ratos (Snow, C. M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156).
Análise de western blot: Um lote representativo detectou proteínas O-GlcNAciladas em preparados de envelopes nucleares de fígado de rato (Snow, C. M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
Análise de imunoprecipitação: Um lote representativo imunoprecipitou proteínas O-GlcNAciladas de preparados de envelopes nucleares de fígado de rato solubilizados. O pré-tratamento de preparados de envelopes nucleares com galactosiltransferase evitou a imunoprecipitação de glicoproteínas pelo clone RL2 (Snow, C. M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
O anticorpo anti-N-acetilglicosamina ligada ao O, clone RL2, é um anticorpo contra a N-acetilglicosamina ligada ao O para uso em western blot, imunocitoquímica, ensaio de ligação por afinidade, microscopia eletrônica e imunoprecipitação.

Qualidade

Avaliado por western blot em lisado de células HeLa.

Análise de western blot: 1,0 µg/ml deste anticorpo detectou N-acetilglicosamina ligada ao O em 10 µg de lisado de células HeLa.

Descrição-alvo

Variável dependendo do(s) tamanho(s) da(s) proteína(s) O-GlcNAciladas.

forma física

Formato: Purificado

Outras notas

Concentração: consulte a ficha de informações específica do lote.

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Código de classe de armazenamento

12 - Non Combustible Liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


Certificados de análise (COA)

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Monoclonal antibodies identify a group of nuclear pore complex glycoproteins.
Snow, CM; Senior, A; Gerace, L
The Journal of cell biology null
Nuclear protein import in permeabilized mammalian cells requires soluble cytoplasmic factors.
Adam, SA; Marr, RS; Gerace, L
The Journal of cell biology null
Nuclear pore complex glycoproteins contain cytoplasmically disposed O-linked N-acetylglucosamine.
Holt, GD; Snow, CM; Senior, A; Haltiwanger, RS; Gerace, L; Hart, GW
The Journal of cell biology null
Jin-Wei Jhu et al.
International journal of molecular sciences, 22(18) (2021-09-29)
Glutamine and lipids are two important components of proliferating cancer cells. Studies have demonstrated that glutamine synthetase (GS) boosts glutamine-dependent anabolic processes for nucleotide and protein synthesis, but the role of GS in regulating lipogenesis remains unclear. This study identified
Ilaria Zuliani et al.
International journal of molecular sciences, 22(7) (2021-05-01)
The disturbance of protein O-GlcNAcylation is emerging as a possible link between altered brain metabolism and the progression of neurodegeneration. As observed in brains with Alzheimer's disease (AD), flaws of the cerebral glucose uptake translate into reduced protein O-GlcNAcylation, which

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