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Sigma-Aldrich

Phosphoramidon, Disodium Salt

Inhibits some metalloendopeptidases.

Synonyme(s) :

Phosphoramidon, Disodium Salt, N-(α-Rhamnopyranosyloxyhydroxyphosphinyl)-L-leucyl-L-tryptophan, 2Na

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C23H32N3O10P · 2Na
Poids moléculaire :
587.47
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.77

Niveau de qualité

100

Forme

lyophilized solid

Fabricant/nom de marque

Calbiochem®

Conditions de stockage

OK to freeze
desiccated (hygroscopic)
protect from light

Couleur

white

Solubilité

DMSO: 10 mg/mL
methanol: soluble
water: soluble

Conditions d'expédition

ambient

Température de stockage

2-8°C

Description générale

Effective concentration: 1-10 µM.
Inhibits some metalloendopeptidases. Highly specific inhibitor of thermolysin. Inhibits the conversion of big endothelin-1 to endothelin (IC50 = 4.6 µM).

Actions biochimiques/physiologiques

Cell permeable: no
Primary Target
thermolysin
Product does not compete with ATP.
Reversible: no
Target IC50: 4.6 µM against the conversion of big endothelin-1 to endothelin

Avertissement

Toxicity: Standard Handling (A)

Remarque sur l'analyse

Single spot by TLC

Autres remarques

Balwierczxak, J.L., et al. 1995. Biochem. Pharmacol. 49, 291.
Howell, S., et al. 1993. Biochem. J. 290, 159.

Informations légales

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Certificats d'analyse (COA)

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Jan Perner et al.
Frontiers in cellular and infection microbiology, 10, 563349-563349 (2020-12-15)
During feeding on vertebrate hosts, ticks secrete saliva composed of a rich cocktail of bioactive molecules modulating host immune responses. Although most of the proteinaceous fraction of tick saliva is of little immunogenicity, repeated feeding of ticks on mammalian hosts
J L Balwierczak et al.
Biochemical pharmacology, 49(3), 291-296 (1995-01-31)
The enzyme responsible for the conversion of exogenous big endothelin-1 to endothelin-1 by porcine coronary arterial smooth muscle has been shown to be a metalloprotease. The potencies of eight metalloprotease inhibitors for this endothelin-converting enzyme were determined. CGS 25015, CGS
S Howell et al.
The Biochemical journal, 290 ( Pt 1), 159-164 (1993-02-15)
Five membrane peptidase activities have been identified on cultured human osteoblast-like cells. These consisted of the four exopeptidases aminopeptidase-A, aminopeptidase-N, aminopeptidase-W and carboxypeptidase-M, and the endopeptidase, endopeptidase-24.11. The presence of endopeptidase-24.11 was confirmed immunochemically by immunofluorescent staining and by enzyme-linked

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