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Merck

P0107

Sigma-Aldrich

Protease aus Rhizopus sp.

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About This Item

CAS-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
eCl@ss:
32160410
NACRES:
NA.54

Beschreibung

acidic protease

Qualitätsniveau

Form

powder

Spezifische Aktivität

≥0.2 unit/mg solid

Lagertemp.

2-8°C

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Allgemeine Beschreibung

Proteasen sind proteolytische Enzyme, die Proteine aufschließen. Sie werden basierend auf ihrem pH-Wert-Optimum in saure, neutrale und alkalische Proteasen unterteilt. Proteasen finden Anwendung in Textilindustrie, Wäscherei und Gesundheitswesen. Sie werden auch in lebensmittelverarbeitenden Industrien wie Backen und Brauen eingesetzt. Rhizopus chinensis ist die Schlüsselart bei der Produktion von Aspartatproteinase.
Stabil im sauren Bereich von pH-Wert 3 bis 5. Der optimale pH-Wert beträgt 3,0.
Weist sowohl proteolytische als auch lipolytische Aktivitäten auf.

Anwendung

Protease aus Rhizopus sp. wird bei der Enzymbehandlung von eingepflanzten und nicht eingepflanzten Waldkiefersetzlingen eingesetzt.
Protease aus Rhizopus spp. wurde in einer Studie zur Untersuchung der Aminosäuresequenzen nahe der Aminotermini mittels automatisiertem Edman-Abbau eingesetzt. Sie wurde auch in einer Studie zur Untersuchung der Inaktivierung des Enzyms durch eine Reaktion mit Diazoacetyl-DL-norleucinmethylester in Gegenwart von Kupferacetat eingesetzt.

Biochem./physiol. Wirkung

Protease aus Rhizopus chinensis kann durch Pepstatin gehemmt werden.

Einheitendefinition

Eine Einheit hydrolysiert die Caseinmenge, die eine Färbung entsprechend 1,0 μmol (181 μg) Tyrosin je min bei einem pH-Wert von 3,0 und 37 °C produziert (Farbe vom Folin-Ciocalteu Reagenz), sofern nicht anders angegeben.

Physikalische Form

Wird als Pulver mit Dextrin als Stabilisator bereitgestellt

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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The amino terminal sequences of acid proteases-human pepsin and gastricsin and the protease of Rhizopus chinensis.
P Sepulveda et al.
Biochemical and biophysical research communications, 63(4), 1106-1112 (1975-04-21)
Characterization of proteases from Rhizopus species after growth on soybean protein
Heskamp ML and Barz W
Zeitschrift fur Naturforschung C, 52(9-10), 595-604 (1997)
Giovanni Caprioli et al.
Journal of chromatography. A, 1217(11), 1779-1785 (2010-02-09)
A new analytical method that uses high performance liquid chromatography-diode array detector (HPLC-DAD) was developed for the analysis of 14 benzimidazoles residues, including metabolites, in bovine liver. Samples were extracted using two different extraction procedures: with phosphate buffer after enzymatic
The structure and function of acid proteases. Specific inactivation of an acid protease from Rhizopus chinensis by diazoacetyl-DL-norleucine methyl ester.
F Mizobe et al.
Journal of biochemistry, 73(1), 61-68 (1973-01-01)
J Marciniszyn et al.
The Journal of biological chemistry, 251(22), 7088-7094 (1976-11-25)
Four derivatives of pepstatin, each of which contains the unusual amino acid 4-amino-3-hydroxy-6-methylheptanoic acid (statine) have been prepared. All four are porcine pepsin inhibitors. Both N-acetylstatine and N-acetyl-alanyl-statine are competitive inhibitors for pepsin with Ki values of 1.2 X 10(-4)

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