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Merck

L5385

Sigma-Aldrich

α-Lactalbumin aus Kuhmilch

Type I, ≥85% (PAGE), lyophilized powder

Synonym(e):

Bos d 4, Lactose synthase B protein, alpha-lactalbumin

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.61

Biologische Quelle

bovine milk

Typ

Type I

Assay

≥85% (PAGE)

Form

lyophilized powder

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable
electrophoresis: suitable

Löslichkeit

H2O: soluble 10 mg/mL, clear to slightly hazy, colorless to faintly yellow

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

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Allgemeine Beschreibung

α-Lactalbumin ist ein kleines, kugelförmiges Molkenprotein, das in allen bislang untersuchten Milcharten gefunden wurde. Es ist ein Metalloprotein mit einem Molekulargewicht von ca. 14 kDa, das in den Drüsen von Säugetieren produziert wird.

Anwendung

α-Lactalbumin aus Kuhmilch wird als Zusatzstoff für das Grundmedium verschiedener Zellkulturen verwendet. Es wird auch als Marker in der Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) eingesetzt.

Biochem./physiol. Wirkung

α-Lactalbumin ist das wichtigste Protein in Muttermilch. Es besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette mit 8 Cysteinen, die Disulfidbrücken bilden. α-Lactalbumin bindet verschiedene Metallionen, darunter Calcium, welches mutmaßlich bei der Regeneration von nativem α-Lactalbumin aus der reduzierten, denaturierten Form eine Rolle spielt. α-Lactalbumin besitzt außerdem eine spezifische Bindungsstelle für Zink, die vermutlich an der Bindung des Laktose-Synthase-Komplexes beteiligt ist. Das reife Protein besteht aus 123 Aminosäureresten (14 kD) und hat eine dreidimensionale Struktur bei 1,7 Α° Auflösung, wobei vier α-Helices und ein dreisträngiges antiparalleles β-Faltblatt zu erkennen sind.
Verändert die Substratspezifität von Galactosyltransferase und beschleunigt so die Lactosebildung; der Komplex aus Galactosyltransferase und α-Lactalbumin wird Lactose-Synthase genannt. Ortsgerichtete Mutagenese von Asp87 oder Asp88 an Ala hebt die starke Calcium-Bindungsaffinität vollständig auf und reduziert die Stimulation von Lactose-Synthase auf <3,5 % der Maximalrate.

Qualität

Calcium, gesättigt. Kann Spuren von Ammoniumsulfat und Natriumphosphat enthalten

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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We recently showed the possibility to build dopamine-melanin films of controlled thickness by successive immersions of a substrate in alkaline solutions of dopamine [F. Bernsmann, A. Ponche, C. Ringwald, J. Hemmerlé, J. Raya, B. Bechinger, J.-C. Voegel, P. Schaaf, V.
Effect of different exogenous fatty acids on the cytosolic triacylglycerol content in bovine mammary cells
Vargas-Bello-Perez E, et al.
Animal Nutrition, 5(2), 202-208 (2019)
Identification of Mannose-Binding Protein from Milkfish (Chanos chanos F.) Serum
Argayosa AM, et al.
Journal of Mathematics, 6(3) (2019)
M J Kronman et al.
The Journal of biological chemistry, 256(16), 8582-8587 (1981-08-25)
Removal of the tightly bound Ca2+ ion from bovine alpha-lactalbumin (Hiraoka et al. (1980) Biochem. Biophys. Res. Commun. 95, 1098-1104) produces a pronounced conformational change, as indicated by fluorescence and absorbance changes. These changes closely resemble the changes that occur
Brandye M Smith et al.
Analytical chemistry, 74(14), 3386-3391 (2002-07-26)
Principal component regression (PCR) was applied to a spectral library of proteins in H2O solution acquired by single-pass attenuated total reflectance (ATR) Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopy. PCR was used to predict the secondary structure content, principally alpha-helical and the

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