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Merck

SRE0047

Sigma-Aldrich

蛋白酶 K 来源于林伯氏白色念球菌

Suitable for manufacturing of diagnostic kits and reagents, lyophilized powder, ≥30 units/mg protein, for molecular biology

别名:

肽链内切酶

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About This Item

CAS号:
EC號碼:
MDL號碼:
分類程式碼代碼:
12352204
NACRES:
NA.54

生物源

fungus (Tritirachium album)

品質等級

等級

for molecular biology

形狀

lyophilized powder

比活性

≥30 units/mg protein

分子量

28.93 kDa

雜質

≤1 ppm DNA

應用

diagnostic assay manufacturing

異物活動

DNAse, Nickase and RNAse, none detected

運輸包裝

wet ice

儲存溫度

−20°C

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一般說明

蛋白酶 K 是一种细胞外内肽酶,模具 Tritirachium album Limber 合成。蛋白酶 K 属于枯草杆菌蛋白酶的一个新亚家族。是由 277 个氨基酸组成的蛋白质,分子量为 28,930Da。活性蛋白酶 K 的特征是具有未水解的蛋白链和自溶的多肽链。

應用

在分离DNA和RNA的过程中,用于核酸酶的蛋白水解失活。
用于去除内毒素结合的阳离子蛋白,如溶菌酶和核糖核酸酶A。
据报道,其可用于分离肝、酵母和绿豆线粒体
用于测定酶在细胞膜上的定位
用于石蜡包埋组织切片的处理,暴露用于抗体标记的抗原结合位点。
用于可传播海绵状脑病(TSE)研究中朊病毒脑组织样本蛋白的消化。
蛋白酶 K 催化角蛋白的水解。

生化/生理作用

蛋白酶 K 催化角蛋白的水解。
蛋白酶K是一种稳定且具有高活性的丝氨酸蛋白酶。晶体和分子结构研究证据表明该酶属于枯草素家族,具有活性位点催化三联体(Asp39-His69-Ser224)。它在一系列广泛的环境中均稳定:pH,缓冲盐,去污剂(SDS)以及温度。 在0.1-0.5% SDS存在的情况下,蛋白酶K可保持活性,在不损害分离DNA完整性的前提下,可以消化DNA制剂中的多种蛋白质和核酸酶。

單位定義

在pH 7.5,37 °C 条件下,一单位的酶每分钟将会尿素变性的血红蛋白以产生与1.0 μmol (181μg) 酪氨酸等同的颜色(Folin-Ciocalteu试剂提供的颜色)。

象形圖

Health hazardExclamation mark

訊號詞

Danger

危險分類

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

標靶器官

Respiratory system

儲存類別代碼

11 - Combustible Solids

水污染物質分類(WGK)

WGK 1

閃點(°F)

Not applicable

閃點(°C)

Not applicable


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Marin Volarić et al.
Genes, 12(8) (2021-08-28)
The long-read Nanopore sequencing has been recently applied for assembly of complex genomes and analysis of linear genome organization. The most critical factor for successful long-read sequencing is extraction of high molecular weight (HMW) DNA of sufficient purity and quantity.
Proteinase K from Tritirachium album Limber
Ebeling W, et al.
FEBS Journal, 47(1), 91-97 (1974)
Amino acid sequence of proteinase K from the mold Tritirachium album Limber: Proteinase K ? a subtilisin-related enzyme with disulfide bonds.
Jany KD, et al.
Febs Letters, 199(2), 139-144 (1986)
Proteinase K from Tritirachium album Limber.
W Ebeling et al.
European journal of biochemistry, 47(1), 91-97 (1974-08-15)

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