- Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1.8 A resolution.
Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1.8 A resolution.
Nature (1986-01-02)
M N James, A R Sielecki
PMID3941737
ABSTRAKT
The only well-understood mechanism of zymogen activation is that of the serine proteinases, in which proteolytic cleavage leads to conformational changes resulting in a functional active site. A different mechanism is now unveiled by the crystal structure of pepsinogen. Salt bridges that stabilize the positioning of the N-terminal proenzyme segment across the active site of pepsin are disrupted at low pH, releasing the amino-terminal segment and thereby exposing the catalytic apparatus and the substrate-binding sites.
MATERIAŁY
Numer produktu
Marka
Opis produktu
Sigma-Aldrich
Pepsin−Agarose from porcine gastric mucosa, lyophilized powder, ≥30 units/mg dry solid
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość
Sigma-Aldrich
Pepsin from porcine gastric mucosa, lyophilized powder, ≥2,500 units/mg protein (E1%/280)
SKU
Gabaryty przesyłki
Dostępność
Cena netto
Ilość