Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Kluczowe dokumenty

Wyświetl całą dokumentację

72197

Sigma-Aldrich

Neuraminidase from Vibrio cholerae

≥1.5 U/mL, specific activity ≥ 1.5U/mg protein

Synonim(y):

Acyl-neuraminyl Hydrolase, Receptor-destroying enzyme, Sialidase

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
Wszystkie zdjęcia(1)

About This Item

Numer CAS:
9001-67-6
Numer EC enzymu:
3.2.1.18 (BRENDA, IUBMB)
Numer WE:
232-624-6
Numer MDL:
MFCD00131711
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

pochodzenie biologiczne

Vibrio cholerae

Formularz

liquid

aktywność właściwa

≥1.5 U/mg protein

stężenie

≥1.5 U/mL

gęstość

1.00 g/mL at 20 °C

temp. przechowywania

2-8°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Zastosowanie

Neurminidase is used as a cell-surface probe for glycoconjugate distribution and in substrate specificity studies.

Definicja jednostki

1 U corresponds to the amount of enzyme which releases 1 μmol N-acetylneuraminic acid per minute at pH 4.5 and 37 °C (Neu5Acα(2-3,6)Galβ(1-4)Glc as substrate)

Inne uwagi

As a cell-surface probe of glycoconjugate distribution; Substrate specificity studies
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Piktogramy

Health hazard
GHS08

Hasło ostrzegawcze

Danger

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

H334

Zwroty wskazujące środki ostrożności

P261 - P284 - P501

Klasyfikacja zagrożeń

Resp. Sens. 1

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number
BCCJ9303
BCCC2116
BCBR2686V

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Wyszukaj dokument COA

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Bo Ram Kim et al.
Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry, 33(1), 1256-1265 (2018-08-22)
Sialidases are key virulence factors that remove sialic acid from the host cell surface glycan, unmasking receptors that facilitate bacterial adherence and colonisation. In this study, we developed potential agents for treating bacterial infections caused by Streptococcus pneumoniae Nan A
A K Shukla et al.
Analytical biochemistry, 158(1), 158-164 (1986-10-01)
A rapid and sensitive assay by high-performance liquid chromatography for determination of the activity and substrate specificity of sialidase (EC 3.2.1.18) and N-acetylneuraminate lyase (EC 4.1.3.3) is described. Sialic acids were separated on a strong anion-exchange resin using 0.75 mM
S W Whiteheart et al.
Analytical biochemistry, 163(1), 123-135 (1987-05-15)
Rat liver beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase and Vibrio cholerae sialidase were used, in conjunction with CMP-N-acetyl-[3H]neuraminic acid, to probe the glycoconjugate distribution, sialylation state, and level of penultimate Gal beta 1-4GlcNAc residues on the surfaces of murine thymic lymphocytes. We report a
Ramaiah Arunachalam et al.
Interdisciplinary sciences, computational life sciences, 4(4), 282-290 (2013-01-29)
The aim of the present investigation was to discover the genetic relationships of 2009 pandemic novel influenza A/H1N1 virus (NIV) external antigens Hemagglutinin (HA) and Neuraminidase (NA) with other influenza viruses by performing phylogenetic, comparative and statistical analyses. Phylogenetic trees
Quanjiao Chen et al.
PloS one, 8(1), e54334-e54334 (2013-01-26)
Two surface glycoproteins of influenza virus, haemagglutinin (HA) and neuraminidase (NA), play opposite roles in terms of their interaction with host sialic acid receptors. HA attaches to sialic acid on host cell surface receptors to initiate virus infection while NA
Wyświetl wszystkie powiązane dokumenty

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej