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Merck

A5251

Sigma-Aldrich

3-アセチルピリジン アデニンジヌクレオチド

≥85%

別名:

3 -アセチルNAD, APADH, APAD

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About This Item

実験式(ヒル表記法):
C22H28N6O14P2
CAS番号:
分子量:
662.44
MDL番号:
UNSPSCコード:
41106305
PubChem Substance ID:
NACRES:
NA.51

由来生物

Porcine brain

品質水準

アッセイ

≥85%

フォーム

powder

溶解性

water: 50 mg/mL, clear, colorless to faintly yellow

保管温度

−20°C

SMILES記法

CC(=O)c1ccc[n+](c1)[C@@H]2O[C@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@H]3O[C@H]([C@H](O)[C@@H]3O)n4cnc5c(N)ncnc45)[C@@H](O)[C@H]2O

InChI

1S/C22H28N6O14P2/c1-10(29)11-3-2-4-27(5-11)21-17(32)15(30)12(40-21)6-38-43(34,35)42-44(36,37)39-7-13-16(31)18(33)22(41-13)28-9-26-14-19(23)24-8-25-20(14)28/h2-5,8-9,12-13,15-18,21-22,30-33H,6-7H2,1H3,(H3-,23,24,25,34,35,36,37)/t12-,13-,15-,16-,17-,18-,21-,22-/m1/s1

InChI Key

KPVQNXLUPNWQHM-RBEMOOQDSA-N

詳細

3-アセチルピリミジンアデニンジヌクレオチドは結晶性固体です。3-アセチルピリミジンアデニンジヌクレオチドは、さまざまな酵素活動において卓越した電子輸送体であり、その中で交互に酸化されます。 APADは、NADより高い酸化電位を持ちます。 NADアナログであるAPADは、NADそのものよりも電気化学的に効果的に還元され、還元生成物の安定性もNADHよりも有意に高くなっていました。 NADHまたはNADPHとの水素移行プロセスにおいて、APADはプロトン受容体としても働きます。

アプリケーション

多くの分子が、3-アセチルピリミジンアデニンジヌクレオチドをシグナル伝達分子、補因子、または基質として使用します。さまざまなデヒドロゲナーゼプロセスでは、水素を受けとる補因子としてNADではなくAPADを使用します。 酸化的リン酸化はADAPを用いて調べることができます。 ADAPは適切な基質として使用することもできます。

生物化学的/生理学的作用

NADよりも高い酸化能を有するNADアナログです。哺乳類デヒドロゲナ-ゼのほか、トキソプラズマ, 肝吸虫, マラリア原虫に由来する乳酸デヒドロゲナ-ゼ, 細菌のリポアミドデヒドロゲナ-ゼなど、多くのデヒドロゲナ-ゼ反応において、水素を受容する補助因子としてNADの代わりに使用することができます。NADHまたはNADPHとともに、種々のトランス水素付加におけるプロトン受容体としても作用します。

関連事項

NADアナログ

ピクトグラム

Exclamation mark

シグナルワード

Warning

危険有害性情報

危険有害性の分類

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

ターゲットの組織

Respiratory system

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

労働安全衛生法名称等を表示すべき危険物及び有害物

名称等を表示すべき危険物及び有害物

労働安全衛生法名称等を通知すべき危険物及び有害物

名称等を通知すべき危険物及び有害物

Jan Code

A5251-1G:4548174007983
A5251-10MG:
A5251-500MG:4548174008003
A5251-25MG:4548174007990
A5251-100MG:4548174007976
A5251-BULK:
A5251-VAR:


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P D Bragg et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 363(1), 182-190 (1999-03-02)
The pyridine nucleotide transhydrogenase carries out transmembrane proton translocation coupled to transfer of a hydride ion equivalent between NAD+ and NADP+. Previous workers (E. Holmberg et al. Biochemistry 33, 7691-7700, 1994; N. A. Glavas et al. Biochemistry 34, 7694-7702, 1995)
P D Bragg et al.
Biochimica et biophysica acta, 1365(3), 464-472 (1998-08-26)
The pyridine nucleotide transhydrogenase of Escherichia coli is a proton pump composed of two different subunits (alpha and beta) assembled as a tetramer (alpha 2 beta 2) in the cytoplasmic membrane. A series of mutants was generated in which the
James A Birrell et al.
Biochemistry, 48(50), 12005-12013 (2009-11-11)
NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) is a complicated respiratory chain enzyme that conserves the energy from NADH oxidation, coupled to ubiquinone reduction, as a proton motive force across the mitochondrial inner membrane. Alternatively, NADH oxidation, by the flavin mononucleotide in complex
Thomas V Riera et al.
Biochemistry, 47(33), 8689-8696 (2008-07-23)
IMP dehydrogenase (IMPDH) catalyzes two very different chemical transformations, a dehydrogenase reaction and a hydrolysis reaction. The enzyme toggles between the open conformation required for the dehydrogenase reaction and the closed conformation of the hydrolase reaction by moving a mobile
T Bizouarn et al.
Biochimica et biophysica acta, 1322(1), 19-32 (1997-12-16)
Transhydrogenase couples the translocation of protons across a membrane to the transfer of reducing equivalents between NAD(H) and NADP(H). Using transhydrogenase from Rhodospirillum rubrum we have examined the pH dependences of the 'forward' and 'reverse' reactions, and of the 'cyclic'

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