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371720

Sigma-Aldrich

Anti-Giα-1-Subunit, Internal (159-168) Rabbit pAb

liquid, Calbiochem®

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About This Item

UNSPSCコード:
12352203

由来生物

rabbit

品質水準

抗体製品の状態

diluted serum

抗体製品タイプ

primary antibodies

クローン

polyclonal

形状

liquid

含まれません

preservative

化学種の反応性

mouse

メーカー/製品名

Calbiochem®

保管条件

OK to freeze
avoid repeated freeze/thaw cycles

アイソタイプ

IgG

輸送温度

wet ice

保管温度

−70°C

ターゲットの翻訳後修飾

unmodified

遺伝子情報

mouse ... Gnai1(14677)

詳細

Anti-Giα-1-Subunit, Internal (159-168), rabbit polyclonal, recognizes Giα-1 subunit. Does not cross-react with Giα-2, Giα-3, Goα, or Gsα subunits. It is validated for use in Western blotting.
Rabbit polyclonal antibody supplied as diluted serum. Recognizes Giα-1 subunit.
Recognizes Giα-1 subunit. Does not cross-react with Giα-2, Giα-3, Goα, or Gsα subunits.

免疫原

a synthetic peptide (LDRIAQPNYI) corresponding to amino acids 159-168 of mouse Giα-1, conjugated to KLH

アプリケーション

Immunoblotting (1:1000)

警告

Toxicity: Standard Handling (A)

物理的形状

Serum diluted in 140 mM NaCl, 100 mM potassium phosphate, pH 7.5.

再構成

Following initial thaw, aliquot and freeze (-70°C).

その他情報

Does not cross-react with Giα-2, Giα-3, Goα, or Gsα subunits. The specificity and cross-reactivity were confirmed with lysates from separate cultures of bacteria transfected with the genes for Giα-1, Giα-2, Giα-3, Goα and Gsα. Variables associated with assay conditions will dictate the proper working dilution.
Kumar, R., et al. 1994. J. Mol. Cell. Cardiol.26, 1537.
Mumby, S.M., and Gilman, A.G. 1991. Methods Enzymol.195, 215.
Goldsmith, P.P., et al. 1987. J. Biol. Chem.262, 14683.

法的情報

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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保管分類コード

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable


試験成績書(COA)

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Hiroko Ohtsuka et al.
PloS one, 12(1), e0169609-e0169609 (2017-01-11)
Stromal cell-derived factor-1α (SDF-1α)-induced platelet aggregation is mediated through its G protein-coupled receptor CXCR4 and phosphatidylinositol 3 kinase (PI3K). Here, we demonstrate that SDF-1α induces phosphorylation of Akt at Thr308 and Ser473 in human platelets. SDF-1α-induced platelet aggregation and Akt

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