Passa al contenuto
Merck
Tutte le immagini(4)

Key Documents

C9791

Sigma-Aldrich

Bovine Collagen Type I

from bovine skin, powder, suitable for cell culture

Sinonimo/i:

Collagene tipo I

Autenticatiper visualizzare i prezzi riservati alla tua organizzazione & contrattuali


About This Item

Numero CAS:
Numero CE:
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.75

product name

Collagene, Bornstein and Traub Type I, solid, BioReagent, suitable for cell culture

Origine biologica

bovine (calf) skin

Livello qualitativo

Nome Commerciale

BioReagent

Forma fisica

solid

Confezionamento

poly bottle of 10 mg
poly bottle of 100 mg
poly bottle of 250 mg
poly bottle of 50 mg

tecniche

cell culture | mammalian: suitable

Copertura della superficie

6‑10 μg/cm2

Solubilità

0.1 M acetic acid: 1 mg/mL (Allow to stir at room temperature 1-3 hours until dissolved.)

N° accesso UniProt

Specificità del legame

Peptide Source: Fibronectin

Peptide Source: Laminin

Condizioni di spedizione

ambient

Temperatura di conservazione

2-8°C

Informazioni sul gene

bovine ... COL1A1(282187)

Cerchi prodotti simili? Visita Guida al confronto tra prodotti

Descrizione generale

Tutte le molecole di collagene sono composte da tre catene di polipetidi disposte secondo una conformazione a tripla elica, con una struttura primaria che ripete prevalentemente uno schema in cui la glicina è in ogni terza posizione e la prolina o la 4-idrossiprolina precede spesso il residuo di glicina. Il collagene di tipo I si differenzia dagli altri collageni per la scarsa idrossilazione della lisina e il basso contenuto di carboidrati. Il collagene di tipo I è un componente di pelle, ossa, tendini e altri tessuti connettivi fibrosi. Presenta un′elica sinistrorsa con tre catene di polipeptidi e contiene unità ripetute di amminoacidi glicina, prolina e idrossiprolina. È un componente della matrice extracellulare; nel bovino ne sono presenti quasi 28 tipi.

Applicazioni

Il collagene ricavato dalla pelle di vitello viene utilizzato:
  • come componente di una matrice in gel di collagene per la coltura di follicoli preantrali
  • come componente del terreno del Roswell Park Memorial Institute per la coltura di leucociti, macrofagi e granulociti acidofili di rene di orata
  • per rivestire gli inserti Transwell prima di seminare una coltura di cellule epiteliali

Questo prodotto ha il compito di formare sottili strati di rivestimento sulle piastre per coltura tissutale allo scopo di facilitare l′adesione delle cellule dipendenti dall′ancoraggio. Si raccomanda l′uso di 6-10 μg/cm2. Il prodotto NON è destinato alla produzione di gel 3D. Il collagene di tipo I viene spesso adoperato nella coltura cellulare come substrato di adesione con mioblasti, gangli spinali, epatociti, cellule embrionali di polmone, espianti cardiaci, fibroblasti, cellule endoteliali e cellule delle isole pancreatiche. Queste cellule sono state coltivate con successo su film o gel di collagene di tipo I. Il collagene di tipo I può essere utilizzato anche nella ricerca sulla fibrosi polmonare idiopatica (IPF), negli studi sull′effetto dello stress del reticolo endoplasmatico sui fibroblasti polmonari. Il collagene in soluzione acida può produrre scaffold tridimensionali che trovano impiego in applicazioni di bioingegneria e coltura cellulare.

Azioni biochim/fisiol

L′uso previsto per il collagene ricavato dalla pelle di vitello è quello di formare sottili strati di rivestimento sulle piastre per coltura tissutale allo scopo di facilitare l′adesione delle cellule dipendenti dall′ancoraggio. Si raccomanda l′uso di 6-10 μg/cm2. Il prodotto NON è destinato alla produzione di gel 3D. Il collagene di tipo I viene spesso adoperato nella coltura cellulare come substrato di adesione con mioblasti, gangli spinali, epatociti, cellule embrionali di polmone, espianti cardiaci, fibroblasti, cellule endoteliali e cellule delle isole pancreatiche. Queste cellule sono state coltivate con successo su film o gel di collagene di tipo I. Il collagene di tipo I può essere utilizzato anche nella ricerca sulla fibrosi polmonare idiopatica (IPF), negli studi sull′effetto dello stress del reticolo endoplasmatico sui fibroblasti polmonari. Il collagene in soluzione acida può produrre scaffold tridimensionali che trovano impiego in applicazioni di bioingegneria e coltura cellulare. Le mutazioni delle proteine che codificano il collagene sono implicate in alcune patologie del bestiame. La denaturazione termica del collagene di tipo I determina la scomposizione della tripla elica in spirali casuali. Trova applicazione nell′industria alimentare e cosmetica e viene utilizzato come biomateriale nell′ingegneria tissutale.

Componenti

Tutte le molecole di collagene sono composte da tre catene di polipetidi disposte secondo una conformazione a tripla elica, con una struttura primaria che ripete prevalentemente uno schema in cui la glicina è in ogni terza posizione e la prolina o la 4-idrossiprolina precede spesso il residuo di glicina. Il collagene di tipo I si differenzia dagli altri collageni per la scarsa idrossilazione della lisina e il basso contenuto di carboidrati.

Nota sulla preparazione

Questo prodotto è stato preparato mediante una modifica di Gallop, P.M. e Seifter, S., Meth. Enzymol., VI, 635 (1963). È solubile a 1 mg/mL in 0,1 M di acido acetico e va mescolato a temperatura ambiente per 1-3 ore fino allo scioglimento.

Altre note

Il collagene è classificato in diversi tipi strutturalmente e geneticamente distinti. Utilizziamo la nomenclatura proposta da Bornstein e Traub. Non confondere le denominazioni delle tipologie secondo Sigma con le classificazioni del collagene universalmente riconosciute.

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificati d'analisi (COA)

Cerca il Certificati d'analisi (COA) digitando il numero di lotto/batch corrispondente. I numeri di lotto o di batch sono stampati sull'etichetta dei prodotti dopo la parola ‘Lotto’ o ‘Batch’.

Possiedi già questo prodotto?

I documenti relativi ai prodotti acquistati recentemente sono disponibili nell’Archivio dei documenti.

Visita l’Archivio dei documenti

Survival and developmental competence of buffalo preantral follicles using three-dimensional collagen gel culture system
Sharma GT, et al.
Animal Reproduction Science, 114(1-3), 115-124 (2009)
Isolation and air-liquid interface culture of human large airway and bronchiolar epithelial cells
Bals R, et al.
Journal of Cystic Fibrosis : Official Journal of the European Cystic Fibrosis Society, 3, 49-51 (2004)
Collagen regulates the activation of professional phagocytes of the teleost fish gilthead seabream
Castillo-Briceno P, et al.
Molecular Immunology, 46(7), 1409-1415 (2009)
D Warnecke et al.
Osteoarthritis and cartilage, 28(11), 1482-1491 (2020-08-03)
Because the literature relating to the influence of degeneration on the viscoelasticity and tissue composition of human lateral menisci remains contradictory or completely lacking, the aim of this study was to fill these gaps by comprehensively characterising the biomechanical properties
Ángela I López-Lorente et al.
Journal of biophotonics, 12(8), e201800429-e201800429 (2019-03-20)
Menisci are very important fibrocartilaginous tissue, which maintain biomechanical functions and physiological stabilization of knee joint. Meniscectomy is known as a surgery to recover partial functions from acute meniscus tears. However, the late consequences of total or partial meniscectomy include

Articoli

Cancer stem cell media, spheroid plates and cancer stem cell markers to culture and characterize CSC populations.

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..

Contatta l'Assistenza Tecnica.