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MAB1562

Sigma-Aldrich

Anticorpo anti-proteina prionica a.a. 109-112, clone 3F4

clone 3F4, Chemicon®, from mouse

Sinonimo/i:

PrP, CD230

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Origine biologica

mouse

Livello qualitativo

Forma dell’anticorpo

purified immunoglobulin

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

3F4, monoclonal

Reattività contro le specie

hamster, human

Produttore/marchio commerciale

Chemicon®

tecniche

ELISA: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotipo

IgG2a

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... PRNP(5621)

Descrizione generale

Si ritiene che i prioni causino di una serie di malattie in diverse specie di mammifero, incluse l'encefalopatia spongiforme bovina (BSE, nota anche come "malattia della mucca pazza") nel bestiame e la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD) nell′uomo. Fino ad ora si è visto che tutte le malattie causate da prioni alterano la struttura del cervello o di altri tessuti neurali e che sono tutte incurabili e fatali. Si ipotizza che i prioni infettino e si propaghino ripiegandosi in modo anomalo in una struttura che è in grado di convertire le molecole normali di altre proteine in una forma a sua volta strutturata in modo anomalo. Tutti i prioni conosciuti inducono la formazione di una struttura amiloide, in cui le proteine polimerizzano in un aggregato costituito da foglietti beta strettamente impacchettati. Questa struttura è estremamente stabile e si accumula nel tessuto infetto, causando la morte delle cellule e il danno tissutale. La stabilità fa si che i che i prioni siano resistenti alla denaturazione da parte di agenti chimici e fisici, e rende difficile la loro eliminazione e il contenimento.

Specificità

Proteina prionica, residui aminoacidici 109-112 di uomo, criceto e felino. Non reagisce con la PrP di nessun′altra specie di mammifero. MAB1562 reagisce con le forme sia native che denaturate della PrP. Tessuti o cellule fissate richiedono la rivelazione dell′antigene (vedi sotto). Riconosce le sia le forme di PrP sensibili alla proteasi che quelle resistenti.

Immunogeno

Epitopo: a.a. 109-112

Applicazioni

Immunoistochimica (paraffina):
immagini rappresentative ottenute con un precedente lotto. Colorazione ottimale con tampone citrato, pH 6.0. Recupero dell′epitopo: cervello umano

Immunostochimica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1,000 *Vedere il protocollo qui sotto.

Nei tessuti fissati l'epitopo deve essere ri-esposto mediante pretrattamento con una delle seguenti procedure:
a. acido formico per 10 minuti a temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. idrolisi mediante autoclave (Kitamoto et al., 1991)
microonde (BioGenex, San Ramon, CA)

Western blot: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
è stata utilizzata una diluizione 1:10,000-1:100,000 di un lotto precedente.

Immunoprecipitazione: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
è stata utilizzata una diluizione 1:10-1:100 di un precedente lotto.

ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
È stata usata una diluizione 1:100,000 di un precedente lotto.

Sarà cura dell′utente finale stabilire le diluizioni di lavoro ottimali.
Questo anticorpo anti-proteina prionica, a.a. 109-112, clone 3F4 è validato per l'uso in ELISA, IH, IH(P), IP, WB per il rilevamento della proteina prionica

Qualità

Immunoistochimica (paraffina):
morfologia/pattern di colorazione della proteina prionica (N. Cat. MAB1562) in cervello normale. Il tessuto è stato pretrattato con citrato, pH 6.0. Questo lotto di anticorpo è stato diluito a 1:500, utilizzando rilevazione IHC-Select con HRP-DAB. L'immunoreattività si presenta prevalentemente come colorazione del corpo cellulare dei neuroni.
La colorazione ottimale si ottiene con tampone citrato, pH 6,0. Recupero dell'epitopo: cervello umano

Descrizione del bersaglio

12,3 kDa

Stato fisico

Formato: purificato
IgG2a monoclonale purificata di topo in buffer contenente PBS privo di conservante.

Note legali

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Codice della classe di stoccaggio

12 - Non Combustible Liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 2

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


Certificati d'analisi (COA)

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Reference materials for the evaluation of pre-mortem variant Creutzfeldt-Jakob disease diagnostic assays.
J K Cooper,K Ladhani,P D Minor
Vox Sanguinis null
Synaptic prion protein immuno-reactivity in the rodent cerebellum.
A M Haeberle, C Ribaut-Barassin, G Bombarde, J Mariani, G Hunsmann, J Grassi, Y Bailly et al.
Microscopy Research and Technique null
Sialylated and O-glycosidically linked glycans in prion protein deposits in a case of Gerstmann-Straussler-Scheinker disease.
Viviana Zomosa-Signoret,Miguel Mayoral,Daniel Limon,Blanca Espinosa,Minerva Calvillo et al.
Neuropathology : Official Journal of the Japanese Society of Neuropathology null
Phospholipid composition of membranes directs prions down alternative aggregation pathways.
Robinson, PJ; Pinheiro, TJ
Biophysical Journal null
Brain microglia were activated in sporadic CJD but almost unchanged in fatal familial insomnia and G114V genetic CJD.
Shi, Q; Xie, WL; Zhang, B; Chen, LN; Xu, Y; Wang, K; Ren, K; Zhang, XM; Chen, C; Zhang, J; Dong, XP
Virology Journal null

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