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525276

Sigma-Aldrich

Phosphoramidon, Disodium Salt

Inhibits some metalloendopeptidases.

Sinonimo/i:

Phosphoramidon, Disodium Salt, N-(α-Rhamnopyranosyloxyhydroxyphosphinyl)-L-leucyl-L-tryptophan, 2Na

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About This Item

Formula empirica (notazione di Hill):
C23H32N3O10P · 2Na
Peso molecolare:
587.47
Codice UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.77

Livello qualitativo

Forma fisica

lyophilized solid

Produttore/marchio commerciale

Calbiochem®

Condizioni di stoccaggio

OK to freeze
desiccated (hygroscopic)
protect from light

Colore

white

Solubilità

DMSO: 10 mg/mL
methanol: soluble
water: soluble

Condizioni di spedizione

ambient

Temperatura di conservazione

2-8°C

Descrizione generale

Effective concentration: 1-10 µM.
Inhibits some metalloendopeptidases. Highly specific inhibitor of thermolysin. Inhibits the conversion of big endothelin-1 to endothelin (IC50 = 4.6 µM).

Azioni biochim/fisiol

Cell permeable: no
Primary Target
thermolysin
Product does not compete with ATP.
Reversible: no
Target IC50: 4.6 µM against the conversion of big endothelin-1 to endothelin

Attenzione

Toxicity: Standard Handling (A)

Risultati analitici

Single spot by TLC

Altre note

Balwierczxak, J.L., et al. 1995. Biochem. Pharmacol. 49, 291.
Howell, S., et al. 1993. Biochem. J. 290, 159.

Note legali

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Jan Perner et al.
Frontiers in cellular and infection microbiology, 10, 563349-563349 (2020-12-15)
During feeding on vertebrate hosts, ticks secrete saliva composed of a rich cocktail of bioactive molecules modulating host immune responses. Although most of the proteinaceous fraction of tick saliva is of little immunogenicity, repeated feeding of ticks on mammalian hosts
J L Balwierczak et al.
Biochemical pharmacology, 49(3), 291-296 (1995-01-31)
The enzyme responsible for the conversion of exogenous big endothelin-1 to endothelin-1 by porcine coronary arterial smooth muscle has been shown to be a metalloprotease. The potencies of eight metalloprotease inhibitors for this endothelin-converting enzyme were determined. CGS 25015, CGS
S Howell et al.
The Biochemical journal, 290 ( Pt 1), 159-164 (1993-02-15)
Five membrane peptidase activities have been identified on cultured human osteoblast-like cells. These consisted of the four exopeptidases aminopeptidase-A, aminopeptidase-N, aminopeptidase-W and carboxypeptidase-M, and the endopeptidase, endopeptidase-24.11. The presence of endopeptidase-24.11 was confirmed immunochemically by immunofluorescent staining and by enzyme-linked

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