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一般說明
肽基精氨酸脱亚胺酶（PAD）进行蛋白质的翻译后脱亚胺。PAD 是钙依赖性酶，可催化 L-精氨酸残基转化为 L-瓜氨酸。催化的反应如下：
蛋白质--[L-精氨酸] + H2O+Ca+2→蛋白质--[L-瓜氨酸]+ NH4
这种脱亚胺提供了另一个水平的蛋白质功能调节。
哺乳动物 PAD 亚型有五种，它们的底物特异性和组织分布不同。PAD 酶同源性高，具有 50-60% 的序列相似性。 PAD 酶通过组蛋白 H3、H2A 和 H4 上的精氨酸残基瓜氨酸化在基因调控中发挥重要作用。已经在一些疾病中发现了这些酶的过表达，例如类风湿性关节炎、阿尔茨海默′病、多发性硬化症、狼疮、帕金森′病和癌症。PAD2 在大脑、分泌腺和骨骼肌中广泛表达。研究表明，该酶负责髓鞘碱性蛋白的高瓜氨酸化，这被怀疑会导致多发性硬化症。该产品溶于 20 mM Tris、pH 7.5、200 mM NaCl、10%（w/v）甘油、10 mM 2-巯基乙醇、1 mM EDTA、1 mM DTT、10 mM CaCl2、10 mM 精氨酸、30 mM 麦芽糖, 和 0.6 mg/ml 十二烷基−β-D-麦芽糖苷溶液中供应。酶活性：活性是使用合成底物苯甲酰精氨酸乙酯（BAEE）通过比色法测定的。
蛋白质--[L-精氨酸] + H2O+Ca+2→蛋白质--[L-瓜氨酸]+ NH4
这种脱亚胺提供了另一个水平的蛋白质功能调节。
哺乳动物 PAD 亚型有五种，它们的底物特异性和组织分布不同。PAD 酶同源性高，具有 50-60% 的序列相似性。 PAD 酶通过组蛋白 H3、H2A 和 H4 上的精氨酸残基瓜氨酸化在基因调控中发挥重要作用。已经在一些疾病中发现了这些酶的过表达，例如类风湿性关节炎、阿尔茨海默′病、多发性硬化症、狼疮、帕金森′病和癌症。PAD2 在大脑、分泌腺和骨骼肌中广泛表达。研究表明，该酶负责髓鞘碱性蛋白的高瓜氨酸化，这被怀疑会导致多发性硬化症。该产品溶于 20 mM Tris、pH 7.5、200 mM NaCl、10%（w/v）甘油、10 mM 2-巯基乙醇、1 mM EDTA、1 mM DTT、10 mM CaCl2、10 mM 精氨酸、30 mM 麦芽糖, 和 0.6 mg/ml 十二烷基−β-D-麦芽糖苷溶液中供应。酶活性：活性是使用合成底物苯甲酰精氨酸乙酯（BAEE）通过比色法测定的。
單位定義
在 55 °C、pH 7.2 条件下，一个单元每小时可从 BAEE 生产 1.0 μmole N-α-苯甲酰瓜氨酸乙酯。
外觀
以含有 Trizma、NaCl、甘油、巯基乙醇、EDTA、DTT、CaCl2、精氨酸、麦芽糖和十二烷基-β-D-麦芽糖苷的缓冲液形式供应。
準備報告
包含麦芽糖结合蛋白融合标签。
儲存類別代碼
11 - Combustible Solids
水污染物質分類（WGK）
WGK 1
閃點（°F）
Not applicable
閃點（°C）
Not applicable
Sunish Mohanan et al.
Biochemistry research international, 2012, 895343-895343 (2012-09-29)
The peptidylarginine deiminases (PADs) are a family of posttranslational modification enzymes that catalyze the conversion of positively charged protein-bound arginine and methylarginine residues to the uncharged, nonstandard amino acid citrulline. This enzymatic activity is referred to as citrullination or, alternatively
H Takahara et al.
Journal of biochemistry, 94(6), 1945-1953 (1983-12-01)
The preceding paper described the identification and some properties of peptidylarginine deiminase, which catalyzes the deimination of arginyl residues in protein, from rabbit skeletal muscle, kidney, brain, and lung. In the present work we purified peptidylarginine deiminase from rabbit skeletal
Olena Mahneva et al.
PloS one, 15(1), e0227822-e0227822 (2020-01-16)
Peptidylarginine deiminase (PAD) modifies peptidylarginine and converts it to peptidylcitrulline in the presence of elevated calcium. Protein modification can lead to severe changes in protein structure and function, and aberrant PAD activity is linked to human pathologies. While PAD homologs
Mario A Moscarello et al.
Neurochemical research, 32(2), 251-256 (2006-10-13)
The pathogenesis of MS is unknown. In our studies, we have demonstrated an important role for citrullinated myelin basic protein (MBP). The accompanying loss of positive charge compromises the ability of MBP to interact with the lipid bilayer. The conversion
Kevin L Bicker et al.
Biopolymers, 99(2), 155-163 (2012-11-24)
The post-translational modification of histones has significant effects on overall chromatin function. One such modification is citrullination, which is catalyzed by the protein arginine deiminases (PADs), a unique family of enzymes that catalyzes the hydrolysis of peptidyl-arginine to form peptidyl-citrulline
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