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Merck
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MABS276

Sigma-Aldrich

抗-pan聚甘氨酸化微管蛋白抗体,克隆AXO 49

clone AXO 49, from mouse

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About This Item

分類程式碼代碼:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

生物源

mouse

品質等級

抗體表格

purified immunoglobulin

抗體產品種類

primary antibodies

無性繁殖

AXO 49, monoclonal

物種活性

Apis, porcine, snail, pig, sea urchin, protista, sheep, mouse, lemur, Drosophila, Paramecium, trout

應無反應活性

Euglena, human (cilia)

技術

dot blot: suitable
immunofluorescence: suitable
western blot: suitable

同型

IgG1κ

運輸包裝

wet ice

目標翻譯後修改

unmodified

基因資訊

human ... TUBA1A(7846)

一般說明

已经在真核细胞中鉴定了微管蛋白的几种翻译后修饰。 糖基化是一种多修饰,其发生在纤毛草履虫的轴丝微管蛋白中鉴定的可变长度的甘氨酸链的侧向分支中。已经在许多单细胞和多细胞生物的微管蛋白和/或纤毛/鞭毛上检测到这种修饰。细胞质和轴丝室之间不同的聚糖基化微管蛋白亚型的差异分布表明,微管蛋白的聚糖基化水平在细胞水平上受到高度调节。AXO49抗体主要对运动性纤毛和鞭毛的轴丝微管蛋白具有反应性,这些纤毛和鞭毛被聚甘氨酰化。在某些情况下,还可以在其他非常稳定的微管网络上观察到反应性。该抗体可用于纤毛和鞭毛检测。

特異性

该抗体可识别含有至少3个甘氨酸残基的聚合物的侧向连接分支。该抗体与聚甘氨酰化微管蛋白以及其他聚甘氨酰化蛋白具有交叉反应性。

免疫原

草履虫纤毛(草履虫轴丝)的不溶性部分

應用

使用该小鼠单克隆抗体(抗泛聚甘氨酰化微管蛋白抗体,克隆AXO 49,经验证可用于蛋白质印迹和免疫荧光&斑点印迹)检测微管蛋白。

品質

通过蛋白质印迹法评估草履虫的总细胞骨架蛋白。:该抗体以1:50,000稀释度在10 µg草履虫总细胞骨架蛋白中检测到聚糖基化微管蛋白。

標靶描述

观测分子量〜55 kDa

外觀

形式:纯化

其他說明

浓度:关于批次特定浓度请参见检验报告。

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儲存類別代碼

12 - Non Combustible Liquids

水污染物質分類(WGK)

WGK 1

閃點(°F)

Not applicable

閃點(°C)

Not applicable


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Giardia duodenalis 14-3-3 protein is polyglycylated by a tubulin tyrosine ligase-like member and deglycylated by two metallocarboxypeptidases.
Lalle, Marco, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 286, 4471-4484 (2011)
C Bressac et al.
European journal of cell biology, 67(4), 346-355 (1995-08-01)
Using two antibodies raised against Paramecium axonemal tubulin, a monoclonal antibody, AXO 49 (Callen et al., Biol. Cell 81, 95-119 (1994)), and a polyclonal antibody, PAT (Cohen et al., Biol. Cell 44, 35-44 (1982)), which have been shown elsewhere to
Polyglycylation of tubulin: a posttranslational modification in axonemal microtubules.
Redeker, V, et al.
Science (New York, N.Y.), 266, 1688-1691 (1994)
Krzysztof Rogowski et al.
Cell, 137(6), 1076-1087 (2009-06-16)
Polyglycylation is a posttranslational modification that generates glycine side chains on proteins. Here we identify a family of evolutionarily conserved glycine ligases that modify tubulin using different enzymatic mechanisms. In mammals, two distinct enzyme types catalyze the initiation and elongation
A M Callen et al.
Biology of the cell, 81(2), 95-119 (1994-01-01)
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