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Merck

T8003

Sigma-Aldrich

Tripsina from bovine pancreas

Type I, ~10,000 BAEE units/mg protein

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About This Item

Número de CAS:
Comisión internacional de enzimas:
Número CE:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

€129.00


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tpo

Type I

Nivel de calidad

Formulario

solid

actividad específica

~10,000 BAEE units/mg protein

mol peso

23.8 kDa

composición

protein, 90-100%

solubilidad

hydrochloric acid: soluble 1 mM, clear

actividad extraña

Chymotrypsin ≤4 BTEE units/mg protein

Condiciones de envío

wet ice

temp. de almacenamiento

−20°C

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Este artículo
PZ0355PZ0210PZ0211
PF-05212384 ≥98% (HPLC)

PZ0281

PF-05212384

PF-05085727 ≥98% (HPLC)

PZ0355

PF-05085727

PF-04885614 ≥98% (HPLC)

PZ0210

PF-04885614

PF-4778574 ≥98% (HPLC)

PZ0211

PF-4778574

form

powder

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powder

Quality Level

100

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storage temp.

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room temp

solubility

DMSO: 0.5 mg/mL, clear (warmed)

solubility

DMSO: 2 mg/mL, clear

solubility

DMSO: 20 mg/mL, clear

solubility

DMSO: 20 mg/mL, clear

color

white to beige

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white to beige

Aplicación

Para la digestión de los péptidos con tripsina, utilice una proporción de aproximadamente 1:100 a 1:20 de tripsina:péptido. La utilización habitual de este producto es la separación de las células adherentes de una superficie de cultivo. La concentración necesaria de tripsina para separar las células de su sustrato depende fundamentalmente del tipo de célula y de la edad del cultivo. También se han utilizado tripsinas para la re-suspensión de células durante el cultivo celular, en investigación en proteómica para la digestión de proteínas y en varias digestiones en gel. Otras aplicaciones son la evaluación de la cristalización mediante técnicas de membrana y en un estudio para determinar que las tasas de plegado y los rendimientos de las proteínas pueden limitarse por la presencia de trampas cinéticas.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

La tripsina rompe los péptidos por el lado C-terminal de los restos de lisina y de arginina. La velocidad de hidrólisis de esta reacción se reduce si a cada lado del punto de rotura hay un residuo ácido, y la hidrólisis se interrumpe si en el lado carboxilo del sitio de ruptura hay un resto de prolina. El pH óptimo de actividad de la tripsina es 7-9. La tripsina también puede actuar rompiendo las uniones éster y amida de los derivados sintéticos de aminoácidos. Se añade EDTA a las disoluciones de tripsina como agente quelante que neutraliza los iones de calcio y de magnesio, los cuales ocultan los enlaces peptídicos sobre los que actúa la tripsina. La eliminación de esos iones aumenta la actividad enzimática.

Los inhibidores de las proteasas de serina, como DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF y la aprotinina, entre otros, inhibirán la tripsina.

Componentes

Trypsin consists of a single chain polypeptide of 223 amino acid residues, produced by the removal of the N-terminal hexapeptide from trypsinogen which is cleaved at the Lys - lle peptide bond. The sequence of amino acids is cross-linked by 6 disulfide bridges. This is the native form of trypsin, beta-trypsin. BETA-trypsin can be autolyzed, cleaving at the Lys - Ser residue, to produce alpha-trypsin. Trypsin is a member of the serine protease family.

Precaución

Solutions in 1 mM HCl are stable for 1 year in aliquots and stored at -20°C. The presence of Ca2+ will also diminish the self-autolysis of trypsin and maintain its stability in solution. Trypsin will also retain most of its activity in 2.0 M urea, 2.0 M guanidine HCl, or 0.1% (w/v) SDS.

Definición de unidad

Una unidad BAEE producirá un A253 de 0,001 por minuto a pH 7,6 y 25°C utilizando BAEE como sustrato.

Nota de preparación

Soluble in 1 mM HCl at 1 mg/mL.

Pictogramas

Health hazardExclamation mark

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

Clasificaciones de peligro

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Órganos de actuación

Respiratory system

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Equipo de protección personal

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


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Protocolos

Enzymatic Assay of Trypsin Inhibitor

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Trypsin is an enzyme in the serine protease class that consists of a polypeptide chain of 223 amino acid residues. Multiple sources, grades and formulations of trypsin specifically designed for research applications are available.

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