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SRP0371

Sigma-Aldrich

PKG1alpha active human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE)

Sinónimos:

PRKG1, PRKGR1B, protein kinase, cGMP-dependent, type I

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About This Item

Número de CAS:
141588-27-4
Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

origen biológico

human

recombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Análisis

≥70% (SDS-PAGE)

formulario

aqueous solution

mol peso

80 kDa

envase

pkg of 10 μg

condiciones de almacenamiento

avoid repeated freeze/thaw cycles

concentración

0.45 mg/mL

técnicas

activity assay: suitable
inhibition assay: suitable

Nº de acceso NCBI

NM_001098512

Nº de acceso UniProt

Q13976

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−70°C

Información sobre el gen

human ... PRKG1(5592)

Descripción general

cGMP dependent Human PKG1alpha (GenBank Accession No. NM_001098512), full length with N-terminal His-tag, MW = 80 kDa, expressed in Baculovirus infected Sf9 cell expression system.

Aplicación

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Código de clase de almacenamiento

12 - Non Combustible Liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

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Nitric oxide and nitrovasodilators induce vascular smooth muscle cell relaxation in part by cGMP-dependent protein kinase I (PKG-Ialpha)-mediated activation of myosin phosphatase (MLCP). Mechanistically it has been proposed that protein-protein interactions between the N-terminal leucine zipper (LZ) domain of PKG-Ialpha
D Pöhler et al.
FEBS letters, 374(3), 419-425 (1995-11-06)
Detailed studies of differences in distinct cGMP kinase isoforms are highly dependent on expression of large amounts of these enzyme isoforms that are not easily purified by conventional methods. Here cGMP-dependent protein kinases, the type I beta soluble form from
Mark J Ranek et al.
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Proteotoxicity from insufficient clearance of misfolded/damaged proteins underlies many diseases. Carboxyl terminus of Hsc70-interacting protein (CHIP) is an important regulator of proteostasis in many cells, having E3-ligase and chaperone functions and often directing damaged proteins towards proteasome recycling. While enhancing

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