Saltar al contenido
Merck
Todas las fotos(1)

Documentos clave

Ver Toda la documentación

72197

Sigma-Aldrich

Neuraminidase from Vibrio cholerae

≥1.5 U/mL, specific activity ≥ 1.5U/mg protein

Sinónimos:

Acyl-neuraminyl Hydrolase, Receptor-destroying enzyme, Sialidase

Iniciar sesiónpara Ver la Fijación de precios por contrato y de la organización
Todas las fotos(1)

About This Item

Número de CAS:
9001-67-6
Comisión internacional de enzimas:
3.2.1.18 (BRENDA, IUBMB)
Número CE:
232-624-6
Número MDL:
MFCD00131711
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

origen biológico

Vibrio cholerae

Formulario

liquid

actividad específica

≥1.5 U/mg protein

concentración

≥1.5 U/mL

densidad

1.00 g/mL at 20 °C

temp. de almacenamiento

2-8°C

¿Está buscando productos similares? Visita Guía de comparación de productos

Aplicación

Neurminidase is used as a cell-surface probe for glycoconjugate distribution and in substrate specificity studies.

Definición de unidad

1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol N-Acetylneuraminsäure pro Minute bei pH 4.5 und 37°C freisetzt (Neu5Acα(2-3,6)Galβ(1-4)Glc als Substrat)

Otras notas

As a cell-surface probe of glycoconjugate distribution; Substrate specificity studies

Pictogramas

Health hazard
GHS08

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

H334

Consejos de prudencia

P261 - P284 - P501

Clasificaciones de peligro

Resp. Sens. 1

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Elija entre una de las versiones más recientes:

Certificados de análisis (COA)

Lot/Batch Number
BCCJ9303
BCCC2116
BCBR2686V

¿No ve la versión correcta?

Si necesita una versión concreta, puede buscar un certificado específico por el número de lote.

Busque por un COA

¿Ya tiene este producto?

Encuentre la documentación para los productos que ha comprado recientemente en la Biblioteca de documentos.

Visite la Librería de documentos

Bo Ram Kim et al.
Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry, 33(1), 1256-1265 (2018-08-22)
Sialidases are key virulence factors that remove sialic acid from the host cell surface glycan, unmasking receptors that facilitate bacterial adherence and colonisation. In this study, we developed potential agents for treating bacterial infections caused by Streptococcus pneumoniae Nan A
A K Shukla et al.
Analytical biochemistry, 158(1), 158-164 (1986-10-01)
A rapid and sensitive assay by high-performance liquid chromatography for determination of the activity and substrate specificity of sialidase (EC 3.2.1.18) and N-acetylneuraminate lyase (EC 4.1.3.3) is described. Sialic acids were separated on a strong anion-exchange resin using 0.75 mM
S W Whiteheart et al.
Analytical biochemistry, 163(1), 123-135 (1987-05-15)
Rat liver beta-galactoside alpha-2,6-sialyltransferase and Vibrio cholerae sialidase were used, in conjunction with CMP-N-acetyl-[3H]neuraminic acid, to probe the glycoconjugate distribution, sialylation state, and level of penultimate Gal beta 1-4GlcNAc residues on the surfaces of murine thymic lymphocytes. We report a
Ramaiah Arunachalam et al.
Interdisciplinary sciences, computational life sciences, 4(4), 282-290 (2013-01-29)
The aim of the present investigation was to discover the genetic relationships of 2009 pandemic novel influenza A/H1N1 virus (NIV) external antigens Hemagglutinin (HA) and Neuraminidase (NA) with other influenza viruses by performing phylogenetic, comparative and statistical analyses. Phylogenetic trees
Quanjiao Chen et al.
PloS one, 8(1), e54334-e54334 (2013-01-26)
Two surface glycoproteins of influenza virus, haemagglutinin (HA) and neuraminidase (NA), play opposite roles in terms of their interaction with host sialic acid receptors. HA attaches to sialic acid on host cell surface receptors to initiate virus infection while NA
Ver todos los artículos relacionados

Nuestro equipo de científicos tiene experiencia en todas las áreas de investigación: Ciencias de la vida, Ciencia de los materiales, Síntesis química, Cromatografía, Analítica y muchas otras.

Póngase en contacto con el Servicio técnico