D147206
5,6-Dimethylbenzimidazole
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Nivel de calidad
Análisis
≥99%
formulario
powder
mp
202-205 °C (lit.)
cadena SMILES
Cc1cc2nc[nH]c2cc1C
InChI
1S/C9H10N2/c1-6-3-8-9(4-7(6)2)11-5-10-8/h3-5H,1-2H3,(H,10,11)
Clave InChI
LJUQGASMPRMWIW-UHFFFAOYSA-N
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Categorías relacionadas
Código de clase de almacenamiento
11 - Combustible Solids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 3
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
Equipo de protección personal
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
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Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 104(8), 2921-2926 (2007-02-16)
The synthesis of 5,6-dimethylbenzimidazole (DMB), the lower ligand of coenzyme B(12), has remained elusive. We report in vitro and in vivo evidence that the BluB protein of the photosynthetic bacterium Rhodospirillum rubrum is necessary and sufficient for catalysis of the
Pseudo-B12 joins the cofactor family.
Journal of bacteriology, 190(4), 1157-1159 (2007-12-18)
Nature, 446(7134), 449-453 (2007-03-23)
Vitamin B12 (cobalamin) is among the largest known non-polymeric natural products, and the only vitamin synthesized exclusively by microorganisms. The biosynthesis of the lower ligand of vitamin B(12), 5,6-dimethylbenzimidazole (DMB), is poorly understood. Recently, we discovered that a Sinorhizobium meliloti
Finding the final pieces of the vitamin B12 biosynthetic jigsaw.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 103(13), 4799-4800 (2006-03-29)
Chemical communications (Cambridge, England), 47(40), 11249-11251 (2011-09-20)
Immobilisation of vitamin B12 allows synthesising a biomimetic base-off/histidine-on complex that resembles structural features of cobalamin dependent enzyme active sites.
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