Direkt zum Inhalt
Merck
Alle Fotos(6)

Key Documents

View All Documentation

R5503

Sigma-Aldrich

Ribonuklease A aus Rinderpankreas

Type I-AS, 50-100 Kunitz units/mg protein

Synonym(e):

Pankreatische Ribonuklease, RNAsea, RNase A, Ribonuclease I

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
Alle Fotos(6)

About This Item

CAS-Nummer:
9001-99-4
EC-Nummer:
3.1.27.5 (BRENDA, IUBMB)
EG-Nummer:
232-646-6
MDL-Nummer:
MFCD00132181
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

bovine pancreas

Qualitätsniveau

300

Typ

Type I-AS

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

50-100 Kunitz units/mg protein

Mol-Gew.

~13,700

Methode(n)

cell based assay: suitable

Verunreinigungen

salt, essentially free

Eignung

suitable for mRNA or total RNA extracted from cells and tissues

Anwendung(en)

diagnostic assay manufacturing

Fremdaktivität

protease, essentially free

Lagertemp.

−20°C

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

InChIKey

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

Suchen Sie nach ähnlichen Produkten? Aufrufen Leitfaden zum Produktvergleich

Allgemeine Beschreibung

RNase A, Ribonuklease A, ist eine Endoribonuklease, die Phosphodiester-Bindungen an RNA-Einzelsträngen nach Pyrimidin-Nukleotiden spaltet. Sie greift am 3′-Phosphatende an (z. B. wird die Sequenz pG-pG-pC-pA-pG gespalten und ergibt pG-pG-pCp und A-pG). Das Enzym hat bei einzelsträngiger RNA die höchste Aktivität. RNase A ist ein einkettiges Polypeptid mit 4 Disulfidbrücken. Im Gegensatz zur RNase B ist sie kein Glycoprotein. Ribonukleasen hydrolysieren die DNA nicht, da die DNA keine 2′-OH-Gruppen enthält, die für die Bildung zyklischer Zwischenprodukte von höchster Bedeutung sind. RNase A kann auch RNA aus Proteinproben hydrolysieren. RNase A kann durch Alkylierung des His12 und His119 gehemmt und durch Kalium- und Natriumsalze aktiviert werden. RNAse wird durch vorhandene Schwermetallionen gehemmt. RNase wird außerdem kompetitiv durch DNA gehemmt.

Anwendung

  • RNase A wird zur Entfernung von RNA aus DNA-Plasmidpräparationen, aus Präparationen von genomischer DNA und aus Proteinproben verwendet.
  • RNase A wird ferner in der RNA-Sequenzanalyse und in Schutzassays eingesetzt.
  • RNase A wurde als Hilfsmittel für das computerunterstützte Wirkstoffdesign verwendet.
  • RNase A unterstützt die Analyse von RNA-Sequenzen.
  • RNase A hydrolysiert in Proteinproben enthaltene RNA.
  • Die Aufreinigung von DNA wird durch Rnase A unterstützt.

Biochem./physiol. Wirkung

Ribonuklease A ist eine Endoribonuklease, die einzelsträngige RNA nach Pyrimidin-Nukleotiden spaltet. Sie greift am 3′-Phosphatende an. Ribonukleasen hydrolysieren die DNA nicht, da die DNA keine 2′-OH-Gruppen enthält, die für die Bildung zyklischer Zwischenprodukte von höchster Bedeutung sind. RNase kann auch RNA aus Proteinproben hydrolysieren. RNase A kann durch Alkylierung des His12 und His119 gehemmt und durch Kalium- und Natriumsalze aktiviert werden.

Leistungsmerkmale und Vorteile

Unsere stabile Ribonuklease A, RNase A eignet sich für die Entfernung von RNA, die RNA-Sequenzierung und die Aufreinigunn von DNA.

Angaben zur Herstellung

Ausgesalzen und chromatographisch gereinigt.

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung nach E.

Anwendung

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Inhibitor

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

D5758

Diethylpyrocarbonat, 96% (NT)

Piktogramme

Health hazard
GHS08

Signalwort

Danger

H-Sätze

H334

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Analysenzertifikate (COA)

Suchen Sie nach Analysenzertifikate (COA), indem Sie die Lot-/Chargennummer des Produkts eingeben. Lot- und Chargennummern sind auf dem Produktetikett hinter den Wörtern ‘Lot’ oder ‘Batch’ (Lot oder Charge) zu finden.

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen

P Klappa et al.
European journal of biochemistry, 254(1), 63-69 (1998-07-04)
Using a cross-linking approach, we have demonstrated that radiolabeled model peptides or misfolded proteins specifically interact in vitro with two different luminal proteins in a crude extract from sheep pancreas microsomes. One of the proteins was identified as protein disulphide-isomerase
J J Beintema et al.
Cellular and molecular life sciences : CMLS, 54(8), 825-832 (1998-10-07)
Enzymic properties of members of the ribonuclease A superfamily, like the activity on RNA, the preference for either cytosine or uracil in the primary binding site B1, the preference for the other side of the cleaved phosphodiester bond, the B2
M P Sasso et al.
Gene, 227(2), 205-212 (1999-02-19)
Molecular evolutionary analyses of mammalian ribonucleases have shown that gene duplication events giving three paralogous genes occurred in ruminant ancestors. The enzymes of the bovine species encoded by these genes, isolated from pancreas, brain and seminal vesicles, present similar enzymological
Gertrud Forika et al.
International journal of molecular sciences, 21(14) (2020-07-28)
The poor outcome of pancreas ductal adenocarcinomas (PDAC) is frequently linked to therapy resistance. Modulated electro-hyperthermia (mEHT) generated by 13.56 MHz capacitive radiofrequency can induce direct tumor damage and promote chemo- and radiotherapy. Here, we tested the effect of mEHT
Bryan E McQueen et al.
Infection and immunity, 88(9) (2020-07-01)
Chlamydia trachomatis infection of the human fallopian tubes can lead to damaging inflammation and scarring, ultimately resulting in infertility. To study the human cellular responses to chlamydial infection, researchers have frequently used transformed cell lines that can have limited translational
Alle zugehörigen Dokumente anzeigen

Artikel

HPLC Analysis of Proteins on TSKgel® BioAssist S

Separation of Ribonuclease A from bovine pancreas, Type I-A, powder, ≥60% RNase A basis (SDS-PAGE), ≥50 Kunitz units/mg protein; α-Chymotrypsinogen A from bovine pancreas, essentially salt-free, lyophilized powder; Cytochrome c from bovine heart, ≥95% based on Mol. Wt. 12,327 basis; Lysozyme from chicken egg white, lyophilized powder, protein ≥90 %, ≥40,000 units/mg protein

HPLC Analysis of Proteins on Proteomix® SCX-NP5

Separation of Ribonuclease A from bovine pancreas, Type I-A, powder, ≥60% RNase A basis (SDS-PAGE), ≥50 Kunitz units/mg protein; α-Chymotrypsinogen A from bovine pancreas, essentially salt-free, lyophilized powder; Cytochrome c from bovine heart, ≥95% based on Mol. Wt. 12,327 basis; Lysozyme from chicken egg white, lyophilized powder, protein ≥90 %, ≥40,000 units/mg protein

HPLC Analysis of Proteins by Cation Exchange on Proteomix® WCX-NP5: Affect of pH

Separation of Ribonuclease A from bovine pancreas, Type I-A, powder, ≥60% RNase A basis (SDS-PAGE), ≥50 Kunitz units/mg protein; α-Chymotrypsinogen A from bovine pancreas, essentially salt-free, lyophilized powder; Cytochrome c from bovine heart, ≥95% based on Mol. Wt. 12,327 basis; Lysozyme from chicken egg white, lyophilized powder, protein ≥90 %, ≥40,000 units/mg protein

HPLC Analysis of Proteins by Cation Exchange on Proteomix® WCX: Affect of Particle Size

Separation of Ribonuclease A from bovine pancreas, Type I-A, powder, ≥60% RNase A basis (SDS-PAGE), ≥50 Kunitz units/mg protein; α-Chymotrypsinogen A from bovine pancreas, essentially salt-free, lyophilized powder; Cytochrome c from bovine heart, ≥95% based on Mol. Wt. 12,327 basis; Lysozyme from chicken egg white, lyophilized powder, protein ≥90 %, ≥40,000 units/mg protein

Protokolle

Enzymatic Assay of Ribonuclease A (EC 3.1.27.5)

This procedure may be used for determination of Ribonuclease A (RNase A) activity.

Chromatograms

application for HPLC

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.