A3263
Alcohol-Dehydrogenase aus Saccharomyces cerevisiae
powder, ≥300 units/mg protein, mol wt ~141,000 (four subunits)
Synonym(e):
ADH1, ADH, Alcohol-Dehydrogenase aus Hefe, Alkohol:NAD+ -Oxidoreduktase
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About This Item
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
bakers yeast
Form
powder
Spezifische Aktivität
≥300 units/mg protein
Mol-Gew.
~141,000 (four subunits)
Aufgereinigt durch
crystallization
Lagerbedingungen
(Tightly closed. Dry)
Grünere Alternativprodukt-Eigenschaften
Waste Prevention
Design for Energy Efficiency
Learn more about the Principles of Green Chemistry.
sustainability
Greener Alternative Product
Farbe
beige
Optimaler pH-Wert
8.6-9.0
Eignung
suitable for recycling micro-assay of β-NAD and β-NADH
UniProt-Hinterlegungsnummer
Grünere Alternativprodukt-Kategorie
Lagertemp.
−20°C
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Allgemeine Beschreibung
Forschungsbereich: Neurowissenschaft
Hefealkoholdehydrogenase 1 (ADH1) gehört zur Familie der zinkhaltigen Alkoholdehydrogenasen. Sie ist ein Homotetramer, bei dem jede Untereinheit eine katalytische Domäne und eine coenzymbindende Domäne aufweist.
Wir verpflichten uns, Ihnen umweltfreundlichere Alternativprodukte anzubieten, die mit einem oder mehreren der „12 Prinzipien der Grünen Chemie“ im Einklang stehen. Dieses Produkt wurde in Bezug auf die Energieeffizienz und Abfallvermeidung bei Anwendung in der Brennstoffzellenforschung verbessert. Weitere Informationen entnehmen Sie bitte dem -Artikel in Biofiles.
Hefealkoholdehydrogenase 1 (ADH1) gehört zur Familie der zinkhaltigen Alkoholdehydrogenasen. Sie ist ein Homotetramer, bei dem jede Untereinheit eine katalytische Domäne und eine coenzymbindende Domäne aufweist.
Wir verpflichten uns, Ihnen umweltfreundlichere Alternativprodukte anzubieten, die mit einem oder mehreren der „12 Prinzipien der Grünen Chemie“ im Einklang stehen. Dieses Produkt wurde in Bezug auf die Energieeffizienz und Abfallvermeidung bei Anwendung in der Brennstoffzellenforschung verbessert. Weitere Informationen entnehmen Sie bitte dem -Artikel in Biofiles.
Anwendung
Alkoholdehydrogenase aus Saccharomyces cerevisiae wird zum Bestimmen von NAD+- und NADH-Konzentrationen verwendet.
Biochem./physiol. Wirkung
ADH (Alkoholdehydrogenase) ist eines der ersten Enzyme, die isoliert und aufgereinigt wurden. NAD+ ist sein Kofaktor. Es wurden drei Isozyme von Hefe-ADH, d. h. Hefe-Alkoholdehydrogenase 1, 2 und 3 (Yeast Alcohol Dehydrogenase, YADH) nachgewiesen. YADH-1 wird während anaerober Fermentation exprimiert, YADH-2 wird im Zytoplasma exprimiert und YADH-3 ist in den Mitochondrien lokalisiert. Ein 141kDa-Tetramer mit 4 gleichen Untereinheiten. Die aktive Stelle jeder Untereinheit enthält ein Zinkatom. Jede aktive Stelle enthält außerdem 2 reaktive Sulfhydrylgruppen und einen Histidinrest.
Isoelektrischer Punkt: 5,4–5,8
Optimaler pH-Wert: 8,6–9,0
Substrate: Hefe-ADH ist am aktivsten mit Ethanol. Ihre Aktivität nimmt mit wachsender oder abnehmender Größe des Alkohols ab. Verzweigtkettige Alkohole und sekundäre Alkohole weisen ebenfalls eine sehr niedrige Aktivität auf.
KM (Ethanol) = 2,1 × 10-2 M
KM (Methanol = 1,3 × 10-1 M
KM (Isopropanol) = 1,4 × 10-1 M
Inhibitoren: Verbindungen, die mit freien Sulfhydrylen reagieren, wie N-Alkylmaleimide und Iodacetamid.
Zink-Chelator-Inhibitoren
8-Hydroxychinolin, 2,2′-Dipyridyl und Thioharnstoff.
Substratanaloge Inhibitoren, wie β-NAD-Analoga, Purin- und Pyrimidinderivate, Chlorethanol und Fluorethanol.
Extinktionskoeffizient: E1 % = 14,6 (Wasser, 280 nm)
Isoelektrischer Punkt: 5,4–5,8
Optimaler pH-Wert: 8,6–9,0
Substrate: Hefe-ADH ist am aktivsten mit Ethanol. Ihre Aktivität nimmt mit wachsender oder abnehmender Größe des Alkohols ab. Verzweigtkettige Alkohole und sekundäre Alkohole weisen ebenfalls eine sehr niedrige Aktivität auf.
KM (Ethanol) = 2,1 × 10-2 M
KM (Methanol = 1,3 × 10-1 M
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Inhibitoren: Verbindungen, die mit freien Sulfhydrylen reagieren, wie N-Alkylmaleimide und Iodacetamid.
Zink-Chelator-Inhibitoren
8-Hydroxychinolin, 2,2′-Dipyridyl und Thioharnstoff.
Substratanaloge Inhibitoren, wie β-NAD-Analoga, Purin- und Pyrimidinderivate, Chlorethanol und Fluorethanol.
Extinktionskoeffizient: E1 % = 14,6 (Wasser, 280 nm)
Hefealkoholdehydrogenase 1 (YADH1) katalysiert die Umwandlung von Acetaldehyd zu Ethanol im Glucosefermentationsweg. Sie ist auch an der Produktion von Alkohol beim Aufschluss von Aminosäuren bei der Aminosäuregärung beteiligt.
Spezifikationen
Nach mehrere Wochen Aufbewahrung in einem Vakuumexsikkator verlor das getrocknete Enzym kaum an Aktivität. Laut von A. Kornberg,3 beschriebenen Experimenten kann das Enzym ohne nennenswerten Verlust an Aktivität in gefrorenem Zustand gelagert und wiederholt aufgetaut werden.
Einheitendefinition
Eine Einheit konvertiert 1,0 μmol Ethanol pro Minute bei 25 °C und einem pH-Wert von 8,8 zu Acetaldehyd.
Physikalische Form
Feststoffe enthalten <2% Citrat-Puffer-Salze
Signalwort
Danger
H-Sätze
P-Sätze
Gefahreneinstufungen
Resp. Sens. 1
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Persönliche Schutzausrüstung
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Analysenzertifikate (COA)
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Protokolle
This procedure may be used for Alcohol Dehydrogenase products.
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