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Merck
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B2170

Sigma-Aldrich

Bromoperoxidase from Corallina officinalis

lyophilized powder, ≥100 units/mg protein (Lowry)

Sinonimo/i:

BCB, Bromide Peroxidase

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About This Item

Numero CAS:
69279-19-2
Numero MDL:
MFCD00130680
Codice UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

Forma fisica

lyophilized powder

Attività specifica

≥100 units/mg protein (Lowry)

Composizione

Protein, ~10%

Solubilità

water, ethanol: soluble, violet

Attività estranea

Chloroperoxidase <1%

Temperatura di conservazione

−20°C

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Applicazioni

Bromoperoxidase from Corallina officinalis may be used for staining brain tissue, nuclei, plant chromosomes, reticulocytes, platelets and reticulated red cells. It may be used for the detection of biochemical molecules and the BCB enzyme assay. The BCB assay is also used industrially in optical data storage.

Azioni biochim/fisiol

Bromoperoxidase from Corallina officinalis is a phenoxazine dye. The brilliant cresyl blue (BCB) test determines the activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PDH). The activity of this enzyme is greatest in growing oocytes and declines as oocytes mature. It stains reticulocytes and trichomonads. Bromoperoxidase contains a significant amount of nonheme iron. It is activated by vanadate ions. Maximal activity is achieved with stoichiometric vanadium incorporation .

Definizione di unità

One unit will catalyze the conversion of 1.0 μmole of monochlorodimedon to monobromochlorodimedon per min at pH 6.4 at 25 °C.

Stato fisico

Partially purified, lyophilized powder containing MES buffer salts

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificati d'analisi (COA)

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H Yu et al.
Biochemical and biophysical research communications, 160(1), 87-92 (1989-04-14)
A nonheme bromoperoxidase has been purified to homogeneity from the red seaweed Corallina officinalis. Like the corresponding enzyme previously reported from C. pilulifera, this bromoperoxidase contains a significant amount of nonheme iron. However, it is vanadate ion and not iron

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