77087
ω-Transaminase, Aspergillus fumigatus
recombinant, expressed in E. coli, ≥0.20 U/mg
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About This Item
Prodotti consigliati
Ricombinante
expressed in E. coli
Forma fisica
powder
Attività specifica
≥0.20 U/mg
Temperatura di conservazione
−20°C
Confezionamento
Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.
Definizione di unità
1 U corresponds to the amount of enzyme which releases 1 μmol acetophenone per minute at 30°C. (R(−)-α-methyl-benzylamine as substrate).
Avvertenze
Danger
Indicazioni di pericolo
Consigli di prudenza
Classi di pericolo
Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1
Codice della classe di stoccaggio
11 - Combustible Solids
Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)
WGK 3
Punto d’infiammabilità (°F)
Not applicable
Punto d’infiammabilità (°C)
Not applicable
Certificati d'analisi (COA)
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omega-Amino acid-pyruvate aminotransferase.
Methods in enzymology, 143, 500-504 (1987-01-01)
Applied microbiology and biotechnology, 61(5-6), 463-471 (2003-04-11)
A transaminase from Vibrio fluvialis JS17 showing activity toward chiral amines was purified to homogeneity and its enzymatic properties were characterized. The transaminase showed an apparent molecular mass of 100 kDa as determined by gel filtration chromatography and a subunit
Beta alanine aminotransferase (s) from a plant source.
Biochemical and biophysical research communications, 34(1), 120-127 (1969-01-06)
Antonie van Leeuwenhoek, 77(1), 1-5 (2000-03-04)
A determination of the possible role of the salvage enzyme cytosine deaminase or beta-alanine-pyruvate transaminase in the catabolism of the pyrimidine bases uracil and thymine by the opportunistic pathogen Burkholderia cepacia ATCC 25416 was undertaken. It was of interest to
Applied and environmental microbiology, 70(4), 2529-2534 (2004-04-07)
Alcaligenes denitrificans Y2k-2 was obtained by selective enrichment followed by screening from soil samples, which showed omega-amino acid:pyruvate transaminase activity, to kinetically resolve aliphatic beta-amino acid, and the corresponding structural gene (aptA) was cloned. The gene was functionally expressed in
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