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MAB1950Z

Sigma-Aldrich

Anti-Integrin α2 Antibody, clone P1E6, azide free

clone P1E6, Chemicon®, from mouse

Sinonimo/i:

CD49b, MAB1950

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Origine biologica

mouse

Livello qualitativo

100

Forma dell’anticorpo

purified immunoglobulin

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

P1E6, monoclonal

Reattività contro le specie

human

Produttore/marchio commerciale

Chemicon®

tecniche

immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable

Isotipo

IgG1

Compatibilità

not suitable for immunohistochemistry (Paraffin)

N° accesso NCBI

NM_002203.3

N° accesso UniProt

P17301

Condizioni di spedizione

wet ice

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... ITGA2(3673)

Specificità

Recognizes Alpha 2 integrin.

Applicazioni

Suitable for use in attachment inhibition assays using fibroblasts, epithelial cells, endothelial cells, and non-activated platelets on collagen types I, III, IV, VI and laminin.

Suitable for immunofluorescence using fresh frozen or acetone fixed tissues. Not recommended for traditional formalin fixed paraffin embedded tissues.

Final working dilutions must be determined by end user.
This Anti-Integrin α2 Antibody, clone P1E6, azide free is validated for use in IC, IH, FUNC for the detection of Integrin α2.

Stato fisico

Format: Purified
Protein A Purified mouse immunoglobulin in 0.01 M phosphate buffered saline, pH 7.1, with no preservatives.

Altre note

Concentration: Please refer to the Certificate of Analysis for the lot-specific concentration.

Note legali

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Codice della classe di stoccaggio

12 - Non Combustible Liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 2

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

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Engineering integrin-specific surfaces with a triple-helical collagen-mimetic peptide.
Catherine D Reyes, Andres J Garcia, Catherine D Reyes, Andres J Garcia
Journal of Biomedical Materials Research Part A null
Co-clustering of beta 1 integrins, cytoskeletal proteins, and tyrosine-phosphorylated substrates during integrin-mediated leukocyte aggregation.
Sanchez-Mateos, P, et al.
Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 151, 3817-3828 (1993)
Induction of endothelial cell activation by a triple helical alpha2beta integrin ligand, derived from type I collagen alpha1(I)496-507.
Baronas-Lowell, D; Lauer-Fields, JL; Fields, GB
The Journal of Biological Chemistry null
Regulation of integrin-mediated myeloid cell adhesion to fibronectin: influence of disulfide reducing agents, divalent cations and phorbol ester.
Davis, G E and Camarillo, C W
Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 151, 7138-7150 (1993)
A J Miles et al.
The Journal of biological chemistry, 270(49), 29047-29050 (1995-12-08)
Tumor cell adhesion to the triple-helical domain of basement membrane (type IV) collagen occurs at several different regions. Cellular recognition of the sequence spanning alpha 1(IV)531-543 has been proposed to be independent of triple-helical conformation (Miles, A. J., Skubitz, A.
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