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SRP6509

Sigma-Aldrich

Chymotrypsin from human pancreas

≥95% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

CLCR, CTRC, CTRC_HUMAN, Caldecrin, Chymotrypsin C, Chymotrypsin-C, ELA 4, Elastase 4, Elastase IV, Serum calcium decreasing factor

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About This Item

Numéro CE :
Code UNSPSC :
12352200

Source biologique

human

Pureté

≥95% (SDS-PAGE)

Forme

lyophilized

Poids mol.

25 kDa

Conditionnement

pkg of 100 μg

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

human ... CTRC(11330)

Catégories apparentées

Description générale

Chymotrypsin from human pancreas is a serine peptidase and has 241 amino acid residues contained in three polypeptide chains (A chain-13 residues, B chain-131 residues, and C chain-97 residues) linked by disulfide bridges. It is secreted by the pancreas as inactive chymotrypsinogen C. Molecular weight of this enzyme is found to be 25kDa. The pI is 8.75.

Actions biochimiques/physiologiques

Chymotrypsin from human pancreas selectively hydrolyzes peptide bonds on the C-terminal side of tyrosine, phenylalanine, tryptophan and leucine. Loss-of-function mutations in this gene have been associated with increased risk of chronic pancreatitis. It has high activity toward leucyl peptide bonds. The enzyme acts as a co-activator of procarboxypeptidases A1 and A2.

Forme physique

Lyophilized as a salt-free solid.

Pictogrammes

Exclamation markHealth hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

13 - Non Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Mesotrypsin Signature Mutation in a Chymotrypsin C (CTRC) Variant Associated with Chronic Pancreatitis.
Szabo A
The Journal of Biological Chemistry, 290(28), 17282-17292 (2015)

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