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Merck

A8656

Sigma-Aldrich

Alcohol-Dehydrogenase aus Saccharomyces cerevisiae

Synonym(e):

ADH, Alcohol-Dehydrogenase aus Hefe, Alkohol:NAD+ -Oxidoreduktase

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About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.25

Biologische Quelle

Saccharomyces cerevisiae

Qualitätsniveau

Form

powder

Mol-Gew.

~150,000

Verpackung

vial of 25 mg

Lagertemp.

−20°C

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Anwendung

Alcohol Dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae has been used as a gel filtration molecular weight marker/ It has also been used as a component of nine protein mixture for mass spectroscopy analysis.

Biochem./physiol. Wirkung

ADH (Alkoholdehydrogenase) ist eines der ersten Enzyme, die isoliert und aufgereinigt wurden. NAD+ ist sein Kofaktor. Es wurden drei Isozyme von Hefe-ADH, d. h. Hefe-Alkoholdehydrogenase 1, 2 und 3 (Yeast Alcohol Dehydrogenase, YADH) nachgewiesen. YADH-1 wird während anaerober Fermentation exprimiert, YADH-2 wird im Zytoplasma exprimiert und YADH-3 ist in den Mitochondrien lokalisiert. Ein 141kDa-Tetramer mit 4 gleichen Untereinheiten. Die aktive Stelle jeder Untereinheit enthält ein Zinkatom. Jede aktive Stelle enthält außerdem 2 reaktive Sulfhydrylgruppen und einen Histidinrest.

Isoelektrischer Punkt: 5,4–5,8

Optimaler pH-Wert: 8,6–9,0

Substrate: Hefe-ADH ist am aktivsten mit Ethanol. Ihre Aktivität nimmt mit wachsender oder abnehmender Größe des Alkohols ab. Verzweigtkettige Alkohole und sekundäre Alkohole weisen ebenfalls eine sehr niedrige Aktivität auf.

KM (Ethanol) = 2,1 × 10-2 M
KM (Methanol = 1,3 × 10-1 M
KM (Isopropanol) = 1,4 × 10-1 M

Inhibitoren: Verbindungen, die mit freien Sulfhydrylen reagieren, wie N-Alkylmaleimide und Iodacetamid.
Zink-Chelator-Inhibitoren
8-Hydroxychinolin, 2,2′-Dipyridyl und Thioharnstoff.
Substratanaloge Inhibitoren, wie β-NAD-Analoga, Purin- und Pyrimidinderivate, Chlorethanol und Fluorethanol.

Extinktionskoeffizient: E1 % = 14,6 (Wasser, 280 nm)
Alcohol Dehydrogenase (ADH) is an oxidoreductase and also a pyridine nucleotide-dependent dehydrogenase. It catalyzes the generation of aldehydes or ketones by reversible oxidation of alcohols. ADH in parallel also mediates the reduction of the nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) or nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADP+). ADH from yeast is more active than mammalian ADHs.

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Yeast alcohol dehydrogenase structure and catalysis
Raj S, et al.
Biochemistry, 53(36), 5791-5803 (2014)
Determination of hydrodynamic radius of proteins by size exclusion chromatography
La Verde V, et al.
Bio-protocol, 7(8), 1-14 (2017)
Application of de novo sequencing to large-scale complex proteomics data sets
Devabhaktuni A and Elias JE
Journal of Proteome Research, 15(3), 732-742 (2016)
Study of Reduction Properties of Enzyme Alcohol Dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae Meyen ex. Hansen on Some Selected Compounds
Khan SYN
International journal of language & communication disorders, 3(4), 1218-1222 (2017)
Jung-Eun Kim et al.
Frontiers in immunology, 11, 593748-593748 (2021-01-26)
Patients with severe eosinophilic asthma (SEA; characterized by persistent eosinophilia in blood and airway tissues) experience frequent asthma exacerbations with poor clinical outcomes. Interleukin 5 (IL-5) and IL-5 receptor alpha subunit (IL-5α) play key roles in eosinophilia maintenance, and relevant

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