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Merck

93620

Sigma-Aldrich

Trypsin-Inhibitor aus Glycine max (soybean)

lyophilized powder, ~10000 U/mg

Synonym(e):

Hageman Faktor-Inhibitor, Popkorn-Inhibitor, SBTI

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.77

Biologische Quelle

Glycine max (soybean)

Qualitätsniveau

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

~10000 U/mg

Mol-Gew.

Mr ~20000

Löslichkeit

0.1 M phosphate pH 7.6: 5 mg/mL, clear, colorless to almost colorless

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−20°C

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Biochem./physiol. Wirkung

Dieser Inhibitor wirkt gegen Trypsin und in geringerem Maß auch gegen Chymotrypsin und Plasmin. Er hemmt auch Proteasen mit ähnlichen Mechanismen wie Trypsin, Plasmakallikrein und Gerinnungsfaktor X. Der Trypsininhibitor wirkt nicht gegen Metallproteasen, gewebebasiertes Kallikrein, Säureproteasen oder Thioproteasen. Dieser Inhibitor wirkt, indem er einen 1:1-stöchiometrischen Komplex mit der proteaseaktiven Stelle bildet und anschließend eine einzelne Arginin-Isoleucin-Bindung an dem Inhibitor spaltet. Die Hemmung ist sowohl reversibel als auch pH-Wert-abhängig.

Einheitendefinition

1 U entspricht der Inhibitormenge, welche die Trypsinaktivität um 1 BAEE-U reduziert. (1 BAEE-U ist die Enzymmenge, die bei 253 nm eine Extinktionszunahme von 0.001 pro Minute bei pH 7.6 und 25°C bewirkt; BAEE, Fluka®-Nr. 12880, als Substrat)
Eine Trypsineinheit = A253 von 0,001 je Minute mit N-Alpha-benzoyl-L-argininethylester (BAEE) als Substrat bei einem pH-Wert von 7,6 und 25 °C.

Angaben zur Herstellung

Der Trypsininhibitor ist zu 10 mg/ml in Wasser und Phosphatpuffern löslich. Er ist in Balanced Salt Solutions zu 1 mg/ml und in serumfreien Medien löslich. Konzentrierte Lösungen von mehr als 10 mg/ml können trüb und gelblich bis bernsteinfarben sein. Nach der Trypsinisierung von Zellen in 1 ml Trypsininhibitorlösung zu 1 mg/ml für jeden ml Trypsinlösung für die Dissoziation erneut suspendieren. Die Zellsuspension sollte anschließend bei 1.000 U/min zentrifugiert werden, um ein Zellpellet zu bilden.

Lösungen können eine Aktivität behalten, wenn sie kurzzeitig bei 2–8 °C gelagert werden. Lösungen sind in gefrorenen Aliquoten bei -20 °C stabil.

Sonstige Hinweise

For the inhibition of proteolytic activity; Use in affinity chromatography for the purification of trypsin; Prepared by the method of M. Kunitz

Anwendung

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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The reactive site of trypsin inhibitors.
K Ozawa et al.
The Journal of biological chemistry, 241(17), 3955-3961 (1966-09-10)
CRYSTALLINE SOYBEAN TRYPSIN INHIBITOR.
M Kunitz
The Journal of general physiology, 29(3), 149-154 (1946-01-20)
Trypsin and chymotrypsin inhibitors from soybeans.
Y Birk
Methods in enzymology, 45, 700-707 (1976-01-01)
S. Katoh et al.
Polymer Preprints (American Chemical Society, Division of Polymer Chemistry), 21, 94-94 (1980)
Yangyang Hu et al.
Journal of cellular physiology, 234(12), 21988-21998 (2019-05-07)
The severity of acute pancreatitis (AP) is greatly attributed to the pancreatic acinar cell (PAC) death response. It has been established that the apoptosis-inducing therapy can protect against experimental pancreatitis and have great clinical therapeutic potential. However, current pharmacologic agents

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