11585886001
Roche
Neuraminidase (Sialidase)
from Clostridium perfringens
Synonym(e):
Sialidase
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About This Item
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
bacterial (Clostridium perfringens)
Qualitätsniveau
Form
lyophilized
Spezifische Aktivität
100 U/mg
~100 units/mg protein
Mol-Gew.
60 kDa
Verpackung
pkg of 5 U
Hersteller/Markenname
Roche
Optimaler pH-Wert
5
Versandbedingung
wet ice
Lagertemp.
2-8°C
Allgemeine Beschreibung
approximately 100 U/mg protein at +37°C and pH 5.0 with N-acetyl-neuraminosyl-D-lactose as the substrate.
Spezifität
Spaltet terminale Sialinsäurerückstände, die α2,3-, α2,6-, oder α2,8-gebunden an Gal, GlcNAc, GalNAc, AcNeu, GlcNeu, Oligosaccharide, Glycolipide, oder Glycoproteine sind. Die relative Spaltungsrate beträgt α2,3 >α2,8 α2,6, ermittelt anhand Bindungen in Tri- und Tetrasacchariden.
Anwendung
Neuraminidase (Sialidase) wurde für die Desialysierung von Transferrin verwendet, um dessen Isoformen in menschlichem Serum zu untersuchen.
Neuraminidase hydrolysiert terminale N- oder 0-Acylneuraminsäuren, die α2,3-, α2,6-, oder α2,8-gebunden sind (Rate α2,3: > α2,6 = 2,8) an Oligosaccharide, Polysaccharidee, Mucopolysaccharide, Glycoproteine und Glycolipide. Im Gegensatz zu dem Enzym aus Arthrobacter ureafaciens hydrolysiert die Neuraminidase aus Clostridium perfringens die α2,3-Bindungen schneller als die α2,6-Bindungen. α2,8-gebundene Sialinsäuren wurden mit ähnlicher Schnelligkeit gespalten wie α2,6-gebundene Sialinsäuren.
Neuraminidase wird verwendet für:
Neuraminidase wird verwendet für:
- Virusrezeptor-Studien
- Studien über die Interaktion zwischen Lymphozyten und Tumorzellen
- Zellhybridisierungen
- Analyse von Oligosacchariden
- Analyse von Glycoproteinen
- Analyse von Glycolipiden
Biochem./physiol. Wirkung
Neuraminidase trennt die α-ketosidische Bindung zwischen der N-Acetylneuraminsäure und dem daneben liegenden Zuckerrest.
Neuraminidase-vermittelte Apoptose in der Wirtszelle vor Eindringen des Virus.
Angaben zur Herstellung
Stabilisatoren: Das Enzym kann mit Rinderserumalbumin (BSA) stabilisiert werden.
Lagerbedingungen (Arbeitslösung): Nach der Rekonstitution in doppelt destilliertem Wasser oder Probenpuffer ist das bei 2 bis 8 °C gelagerte Enzym mehrere Wochen haltbar; bei längerer Lagerung sollte es eingefroren werden. Es kann auch eine Stammlösung hergestellt werden (z. B. mit c = 5 E/100 μl). Das Enzym verliert nach einer 24-stündigen Inkubation bei 37 °C ungefähr 50 % seiner Aktivität.
Lagerbedingungen (Arbeitslösung): Nach der Rekonstitution in doppelt destilliertem Wasser oder Probenpuffer ist das bei 2 bis 8 °C gelagerte Enzym mehrere Wochen haltbar; bei längerer Lagerung sollte es eingefroren werden. Es kann auch eine Stammlösung hergestellt werden (z. B. mit c = 5 E/100 μl). Das Enzym verliert nach einer 24-stündigen Inkubation bei 37 °C ungefähr 50 % seiner Aktivität.
Sonstige Hinweise
Nur für die Life-Science-Forschung. Nicht für den Einsatz in diagnostischen Verfahren geeignet.
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
does not flash
Flammpunkt (°C)
does not flash
Analysenzertifikate (COA)
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