FAK100
Aktinzytoskelett-/Fokaladhäsions-Färbungskit
The Actin Cytoskeleton & Focal Adhesion Staining Kit consists of TRITC-conjugated phalloidin, anti-Vinculin & DAPI for the immunofluorescent staining of actin filaments in the cytoskeleton as well as the nucleus of the cells.
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About This Item
UNSPSC-Code:
12352207
eCl@ss:
32161000
NACRES:
NA.32
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
mouse
Qualitätsniveau
Speziesreaktivität
bovine, pig, human, rabbit
Hersteller/Markenname
Chemicon®
Methode(n)
immunocytochemistry: suitable
Versandbedingung
wet ice
Verwandte Kategorien
Allgemeine Beschreibung
Das Aktinzytoskelett-/Fokaladhäsions-Färbungskit besteht aus drei Komponenten (TRITC-konjugiertes Phalloidin, Anti-Vinculin und DAPI) für die Immunfluoreszenzfärbung von Aktinfilamenten in Zytoskelett, Fokalkontakten und Zellkern.
Die Reagenzien und Materialien in dem Aktinzytoskelett-/Fokaladhäsions-Färbungskit reichen für 100 Tests (einschließlich Kontrollen).
Einleitung
Das Aktinzytoskelett ist ein besonders dynamisches Netzwerk aus Aktin-Polymeren und einer Vielfalt von assoziierten Proteinen. Die Funktion des Aktinzytoskeletts besteht darin, eine Reihe essenzieller biologischer Funktionen in allen eukaryotischen Zellen zu vermitteln, einschließlich intra- und extrazelluläre Bewegung und Strukturförderung. Um diesen Funktionen nachzukommen, muss die Organisation des Aktinzytoskeletts sowohl zeitlich als auch räumlich streng reguliert werden. Daher sind wahrscheinlich viele mit dem Aktinzytoskelett assoziierte Proteine das Ziel der Signalweg-steuernden Aktin-Anordnung. Die Aktinzytoskelettanordnung wird auf mehreren Ebenen reguliert, einschließlich Organisation von Aktin-Monomeren (G-Protein) zu Aktin-Polymeren und Superorganisation von Aktin-Polymeren zu einem filamentösen Netzwerk (F-Aktin – der Hauptbestandteil von Mikrofilamenten) [1]. Diese Superorganisation von Aktin-Polymeren zu einem filamentösen Netzwerk wird durch seitlich bindendes Aktin oder vernetzende Proteine vermittelt [2, 3, 4]. Das Aktinzytoskelett ist eine dynamische Struktur, die ihre Form und Organisation als Reaktion auf Reize und den Zellzyklusfortschritt schnell ändert. Daher kann eine Störung der normalen Regulation zu Zelltransformationen und somit Krebs führen. Transformierte Zellen enthalten weniger F-Aktin als nichttransformierte Zellen und weisen eine untypische Koordination der F-Aktin-Konzentrationen im Zellzyklus auf [5]. Die Orientierungsverteilung von Aktinfilamenten in einer Zelle ist ein wichtiger Bestimmungsfaktor der Zellform und -motilität. Daher
sind Fokaladhäsion und Adherens Junction membranassoziierte Komplexe, die als Kernbildungsstelle für Aktinfilamente und als Vernetzer zwischen der Außenseite der Zelle, der Plasmamembran und dem Aktinzytoskelett dienen [6]. Die Funktion der Fokaladhäsionen ist struktureller Natur. Sie verbinden die EZM an der Außenseite mit dem Aktinzytoskelett an der Innenseite. Außerdem sind sie Signalübertragungsstellen, welche die Signalwege als Reaktion auf die Anhaftung einleiten. Fokaladhäsionen bestehen aus Rezeptoren vom Integrin-Typ, die mit der extrazellulären Matrix verbunden und intrazellulär mit Proteinkomplexen, die Vinculin (universeller Fokaladhäsionsmarker), Talin, a-Aktinin, Paxillin, Tensin, Zyxin und Fokaladhäsionskinase (FAK) enthalten, assoziiert sind [7,8].
Das CHEMICON Aktinzytoskelett-/Fokaladhäsions-Färbungskit (Katalognr. FAK100) ist ein besonders sensitives immunzytochemisches Tool, das fluoreszenzmarkiertes Phalloidin (TRITC-konjugiertes Phalloidin), um die lokale Orientierung von Aktinfilamenten in der Zelle zu lokalisieren, und einen monoklonalen Maus-Antikörper gegen Vinculin, der sehr spezifisch für die Färbung von Fokalkontakten in Zellen ist, enthält.
Die Reagenzien und Materialien in dem Aktinzytoskelett-/Fokaladhäsions-Färbungskit reichen für 100 Tests (einschließlich Kontrollen).
Einleitung
Das Aktinzytoskelett ist ein besonders dynamisches Netzwerk aus Aktin-Polymeren und einer Vielfalt von assoziierten Proteinen. Die Funktion des Aktinzytoskeletts besteht darin, eine Reihe essenzieller biologischer Funktionen in allen eukaryotischen Zellen zu vermitteln, einschließlich intra- und extrazelluläre Bewegung und Strukturförderung. Um diesen Funktionen nachzukommen, muss die Organisation des Aktinzytoskeletts sowohl zeitlich als auch räumlich streng reguliert werden. Daher sind wahrscheinlich viele mit dem Aktinzytoskelett assoziierte Proteine das Ziel der Signalweg-steuernden Aktin-Anordnung. Die Aktinzytoskelettanordnung wird auf mehreren Ebenen reguliert, einschließlich Organisation von Aktin-Monomeren (G-Protein) zu Aktin-Polymeren und Superorganisation von Aktin-Polymeren zu einem filamentösen Netzwerk (F-Aktin – der Hauptbestandteil von Mikrofilamenten) [1]. Diese Superorganisation von Aktin-Polymeren zu einem filamentösen Netzwerk wird durch seitlich bindendes Aktin oder vernetzende Proteine vermittelt [2, 3, 4]. Das Aktinzytoskelett ist eine dynamische Struktur, die ihre Form und Organisation als Reaktion auf Reize und den Zellzyklusfortschritt schnell ändert. Daher kann eine Störung der normalen Regulation zu Zelltransformationen und somit Krebs führen. Transformierte Zellen enthalten weniger F-Aktin als nichttransformierte Zellen und weisen eine untypische Koordination der F-Aktin-Konzentrationen im Zellzyklus auf [5]. Die Orientierungsverteilung von Aktinfilamenten in einer Zelle ist ein wichtiger Bestimmungsfaktor der Zellform und -motilität. Daher
sind Fokaladhäsion und Adherens Junction membranassoziierte Komplexe, die als Kernbildungsstelle für Aktinfilamente und als Vernetzer zwischen der Außenseite der Zelle, der Plasmamembran und dem Aktinzytoskelett dienen [6]. Die Funktion der Fokaladhäsionen ist struktureller Natur. Sie verbinden die EZM an der Außenseite mit dem Aktinzytoskelett an der Innenseite. Außerdem sind sie Signalübertragungsstellen, welche die Signalwege als Reaktion auf die Anhaftung einleiten. Fokaladhäsionen bestehen aus Rezeptoren vom Integrin-Typ, die mit der extrazellulären Matrix verbunden und intrazellulär mit Proteinkomplexen, die Vinculin (universeller Fokaladhäsionsmarker), Talin, a-Aktinin, Paxillin, Tensin, Zyxin und Fokaladhäsionskinase (FAK) enthalten, assoziiert sind [7,8].
Das CHEMICON Aktinzytoskelett-/Fokaladhäsions-Färbungskit (Katalognr. FAK100) ist ein besonders sensitives immunzytochemisches Tool, das fluoreszenzmarkiertes Phalloidin (TRITC-konjugiertes Phalloidin), um die lokale Orientierung von Aktinfilamenten in der Zelle zu lokalisieren, und einen monoklonalen Maus-Antikörper gegen Vinculin, der sehr spezifisch für die Färbung von Fokalkontakten in Zellen ist, enthält.
Anwendung
Forschungskategorie
Zellstruktur
Zellstruktur
Forschungsunterkategorie
Zytoskelett
Zytoskelett
Komponenten
Monoklonaler Vinculin-Antikörper, aufgereinigter Klon 7F9 (Artikel-Nr. 90227). Ein Fläschchen enthält 100 μl zu 1 mg/ml.
TRITC-konjugiertes Phalloidin (Artikel-Nr. 90228). Ein Fläschchen enthält 15 μg.
DAPI (Artikel-Nr. 90229). Ein Fläschchen enthält 100 μl.
TRITC-konjugiertes Phalloidin (Artikel-Nr. 90228). Ein Fläschchen enthält 15 μg.
DAPI (Artikel-Nr. 90229). Ein Fläschchen enthält 100 μl.
Lagerung und Haltbarkeit
Bei Lagerung bei 2–8 ºC sind die Kitkomponenten bis zum Verfallsdatum haltbar. Nicht einfrieren oder erhöhten Temperaturen aussetzen. Alle nach dem Verfalldatum verbleibenden Reagenzreste sind zu entsorgen.
Rechtliche Hinweise
CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Haftungsausschluss
Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.
Signalwort
Danger
Gefahreneinstufungen
Acute Tox. 3 Dermal - Acute Tox. 3 Inhalation - Acute Tox. 3 Oral - Flam. Liq. 2 - STOT SE 1
Lagerklassenschlüssel
3 - Flammable liquids
WGK
WGK 2
Analysenzertifikate (COA)
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Jomgeow, Tanyarat, et al.
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