MABS157

Anticorps anti-N-acétylglucosamine liée par des liaisons O, clone RL2

clone RL2, from mouse

• Synonyme(s) : O-Linked N-Acetylglucosamine
• Code UNSPSC : 12352203
• eCl@ss : 32160702
• Nomenclature NACRES : NA.41

Propriétés

• Source biologique: mouse
• Niveau de qualité: 100
• Forme d'anticorps: purified immunoglobulin
• Type de produit anticorps: primary antibodies
• Clone: RL2, monoclonal
• Réactivité de l'espèce (prédite par homologie): all
• Technique(s): affinity binding assay: suitable; electron microscopy: suitable; immunocytochemistry: suitable; immunoprecipitation (IP): suitable; western blot: suitable
• Isotype: IgG1κ
• Conditions d'expédition: wet ice
• Modification post-traductionnelle de la cible: unmodified
• Informations sur le gène: human ... OGT(8473)

Description

Description générale

La modification post-traductionnelle des protéines par la N-acétylglucosamine liée en β (β-GlcNAc) via les fractions hydroxyle des résidus sérine ou thréonine est appelée β-GlcNAc à liaison en O ou plus simplement O-GlcNAc. La O-GlcNAc est l'une des modifications post-traductionnelles les plus abondantes au sein des compartiments nucléocytoplasmiques de l'ensemble des animaux et des plantes. Contrairement aux autres types de glycosylation des protéines, la O-GlcNAc se produit exclusivement dans les compartiments nucléaires et cytoplasmiques et ne subit généralement pas d'autre modification pour former des structures plus longues. En outre, la O-GlcNAcylation est un processus réversible et extrêmement dynamique. La O-GlcNAc transférase (OGT) fixe la O-GlcNAc aux protéines au niveau de résidus sérine et thréonine spécifiques, tandis que la O-GlcNAcase catalyse le retrait / l'hydrolyse de la O-GlcNAc à partir des protéines. En fait, l'interaction dynamique entre la O-GlcNAcylation et la phosphorylation des résidus serine/thréonine joue un rôle important dans la régulation de la signalisation cellulaire. Tau et l'ARN polymérase II (Pol II) sont deux protéines bien connues qui sont modifiées par O-GlcNAcylation. Dans les cerveaux humains atteints de maladie d'Alzheimer, la protéine tau est fortement phosphorylée et moins O-GlcNAcylée. De manière similaire, la O-GlcNAc est retirée et remplacée par un O-phosphate dans le domaine CTD de la Pol II lorsque la phase d'élongation de la transcription est initiée.

Spécificité

La structure ciblée n'est pas spécifique à l'espèce.

Reconnaît spécifiquement les espèces de N-acétylglucosamine à liaison O (O-GlcNAc) sur les protéines et peptides O-GlcNAcylées. Peu de réactivité avec la GIcNAc libre et aucune réactivité avec la GalNac. Le traitement à la galactosyltransférase des protéines O-GlcNAcylées entraîne la galactosylation de la O-GlcNAc par liaison β1-4 et une perte complète de liaison par le clone RL2 (Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).

Immunogène

Fraction de complexe pore-lamine purifiée issue d'enveloppes nucléaires de foie de rat correspondant à la N-acétylglucosamine à liaison O de rat.

Application

Analyse par immunocytochimie : une concentration de 4,0 µg/ml d'un lot représentatif a permis de détecter la N-acétylglucosamine à liaison O dans des cellules HeLa.
Analyse en immunocytochimie : un lot représentatif a permis d'immunomarquer les enveloppes nucléaires, mais pas l'intérieur du noyau, de cellules HeLa perméabilisées à la digitonine. Le clone RL2 a permis de marquer l'intérieur nucléaire uniquement sur des cellules HeLa perméabilisées au Triton X-100 sans enveloppe nucléaire intacte (Adam, S.A., et al. (1990). J. Cell Biol. 111(3):807-816).
Analyse de liaison par affinité : un lot représentatif a été radiomarqué avec 125I et étudié pour ses caractéristiques de liaison avec des enveloppes nucléaires isolées de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156).
Microscopie électronique : un lot représentatif a permis de localiser une immunoréactivité à la O-GlcNAc dans des enveloppes nucléaires isolées de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156).
Analyse par western blotting : un lot représentatif a permis de détecter les protéines O-GlcNAcylées dans des préparations d'enveloppes nucléaires de foie de rat (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156 ; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).
Analyse par immunoprécipitation : un lot représentatif a permis d'immunoprécipiter les protéines O-GlcNAcylées à partir de préparations d'enveloppes nucléaires de foie de rat en solution. Le prétraitement des préparations d'enveloppes nucléaires à la galactosyltransférase a empêché l'immunoprécipitation des glycoprotéines par le clone RL2 (Snow, C.M., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1143-1156 ; Holt, G.D., et al. (1987). J. Cell Biol. 104(5):1157-1164).

L'anticorps anti-N-acétylglucosamine à liaison O, clone RL2 est un anticorps dirigé contre la N-acétylglucosamine à liaison O. Il est destiné à une utilisation en western blotting, en immunocytochimie, en analyse de liaison par affinité, en microscopie électronique et en immunoprécipitation.

Qualité

Produit évalué par western blotting sur des lysats de cellules HeLa.

Analyse par western blotting : une concentration de 1,0 µg/ml de cet anticorps a permis de détecter la N-acétylglucosamine à liaison O dans 10 µg de lysat de cellules HeLa.

Description de la cible

Variable en fonction de la taille de la (des) protéine(s) O-GlcNAcylées.

Forme physique

Format : Produit purifié

Autres remarques

Concentration : Voir la fiche technique du lot concerné.

Informations sur la sécurité

• Code de la classe de stockage: 12 - Non Combustible Liquids
• Classe de danger pour l'eau (WGK): WGK 1
• Point d'éclair (°F): Not applicable
• Point d'éclair (°C): Not applicable