GS38
GST T1-1, Recombinant Rat
Sinônimo(s):
AI255817: glutathione S-transferase, glutathione S-transferase, theta 1, Gstt1-1
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About This Item
Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.26
Produtos recomendados
fonte biológica
rat
Nível de qualidade
recombinante
expressed in E. coli
Ensaio
>95% (SDS-PAGE)
Formulário
frozen liquid
atividade específica
86.6
peso molecular
25 kDa
concentração
1.22 mg/mL
temperatura de armazenamento
−70°C
Informações sobre genes
rat ... Gstt1(14871)
Descrição geral
using spectrophotometric determination of 1,2-epoxy-3(4-nitrophenoxy)propane (ENPP) conjugation with reduced glutathione (5 mM) in 100 mM NaPO4 (pH 6.5) at room temperature.
Ações bioquímicas/fisiológicas
Glutathione S-transferase theta 1 (Gstt1) is an enzyme that in rats is encoded by the Gstt1 gene. Glutathione S-transferases (GSTs) are a family of enzymes that play an important role in detoxification by catalyzing the conjugation of many hydrophobic and electrophilic compounds with reduced glutathione. Based on their biochemical, immunologic, and structural properties, cytosolic and membrane-bound forms of glutathione S-transferase are encoded by two distinct supergene families. At present, eight distinct classes of the soluble cytoplasmic mammalian glutathione S-transferases have been identified: alpha, kappa, mu, omega, pi, sigma, theta and zeta. The GSTs are thought to function in xenobiotic metabolism and play a role in susceptibility to cancer, and other diseases.
Armazenamento e estabilidade
The enzyme should be used by the end-user customer within 1 year of receipt.
Código de classe de armazenamento
10 - Combustible liquids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 1
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
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Anna-Karin Larsson et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 497(1-2), 28-34 (2010-03-10)
Glutathione transferase (GST) displaying enhanced activity with the cytostatic drug 1,3-bis-(2-chloroethyl)-1-nitrosourea (BCNU) and structurally related alkylating agents was obtained by molecular evolution. Mutant libraries created by recursive recombination of cDNA coding for human and rodent Theta-class GSTs were heterologously expressed
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