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E9906

Sigma-Aldrich

Anti-EDEM2 (N-terminal) antibody produced in rabbit

~1.0 mg/mL, affinity isolated antibody, buffered aqueous solution

Sinônimo(s):

Anti-ER degradation enhancer, mannosidase alpha-like 2

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
conjugado:
unconjugated
application:
IF
WB
clone:
polyclonal
reatividade de espécies:
human, rat (predicted), mouse
citations:
2
técnica(s):
indirect immunofluorescence: 5-10 μg/mL using mouse 3T3 cells
western blot: 0.5-1 μg/mL using whole extracts of HEK-293T cells expressing recombinant human EDEM2

fonte biológica

rabbit

conjugado

unconjugated

forma do anticorpo

affinity isolated antibody

tipo de produto de anticorpo

primary antibodies

clone

polyclonal

Formulário

buffered aqueous solution

peso molecular

antigen ~70 kDa

reatividade de espécies

human, rat (predicted), mouse

concentração

~1.0 mg/mL

técnica(s)

indirect immunofluorescence: 5-10 μg/mL using mouse 3T3 cells
western blot: 0.5-1 μg/mL using whole extracts of HEK-293T cells expressing recombinant human EDEM2

nº de adesão UniProt

Q9BV94

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−20°C

modificação pós-traducional do alvo

unmodified

Informações sobre genes

human ... EDEM2(55741)
mouse ... Edem2(108687)
rat ... Edem2(296304)

Descrição geral

ER degradation-enhancing α-mannosidase-like 2 is an enzyme encoded by the EDEM2 gene in humans. EDEM2 is localized to the endoplasmic reticulum (ER) mainly as a soluble glycoprotein. It is an enzyme encoded by the EDEM2 gene in humans. It is one of the ER-stress-induced members of the glycosyl hydrolase 47 family.

Imunogênio

synthetic peptide corresponding to amino acids 22-38 of human EDEM2, conjugated to KLH. The corresponding sequence differs by one amino acid in mouse and 2 amino acids in rat EDEM2.

Aplicação

Anti-EDEM2 (N-terminal) antibody produced in rabbit is suitable for indirect immunofluorescence at a concentration of 5-10μg/mL using mouse 3T3 cells and western blotting at a concentration of 0.5-1μg/mL using whole extracts of HEK-293T cells expressing recombinant human EDEM2.

Ações bioquímicas/fisiológicas

Overexpression of ER degradation-enhancing alphamannosidase-like protein 2 (EDEM2) accelerates ER associated degradation (ERAD) by promoting the release of terminally misfolded glycoproteins from the calnexin cycle, without affecting the rate of degradation of nonglycosylated polypeptides or the maturation of model secretory proteins.

forma física

Solution in 0.01 M phosphate buffered saline, pH 7.4, containing 15 mM sodium azide.

Exoneração de responsabilidade

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Descrição
Preços

Código de classe de armazenamento

10 - Combustible liquids

Classe de risco de água (WGK)

nwg

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

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Certificados de análise (COA)

Lot/Batch Number
118M4752V
21180461
068K4790

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Role of EDEM in the release of misfolded glycoproteins from the calnexin cycle
Molinari M, et al.
Science, 299(5611), 1397-1400 (2003)
Steven W Mast et al.
Glycobiology, 15(4), 421-436 (2004-11-13)
In the endoplasmic reticulum (ER), misfolded proteins are retrotranslocated to the cytosol and degraded by the proteasome in a process known as ER-associated degradation (ERAD). Early in this pathway, a proposed lumenal ER lectin, EDEM, recognizes misfolded glycoproteins in the
Silvia Olivari et al.
FEBS letters, 581(19), 3658-3664 (2007-05-15)
Proteins synthesized in the endoplasmic reticulum (ER) lumen are exposed to several dedicated chaperones and folding factors that ensure efficient maturation. Nevertheless, protein folding remains error-prone and mutations in the polypeptide sequence may significantly reduce folding-efficiency. Folding-incompetent proteins carrying N-glycans
Silvia Olivari et al.
The Journal of biological chemistry, 280(4), 2424-2428 (2004-12-08)
Proteins expressed in the endoplasmic reticulum (ER) are subjected to a tight quality control. Persistent association with ER-resident molecular chaperones prevents exit of misfolded or incompletely assembled polypeptides from the ER and forward transport along the secretory line. ER-associated degradation

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