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C7438

Sigma-Aldrich

Chaperonin 10 from Escherichia coli

≥95.0% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli overproducing strain, lyophilized powder

Sinônimo(s):

GroES

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About This Item

Número MDL:
Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

fonte biológica

Escherichia coli

Nível de qualidade

recombinante

expressed in E. coli overproducing strain

Ensaio

≥95.0% (SDS-PAGE)

forma

lyophilized powder

técnica(s)

activity assay: suitable

nº de adesão UniProt

temperatura de armazenamento

2-8°C

Informações sobre genes

human ... HSPE1(3336)

Ações bioquímicas/fisiológicas

Chaperonin60 (GroEL) and chaperonin10 (GroES) belong to the ubiquitous family of heat-shock molecular chaperones found in prokaryotes and in eukaryotic organelles. The chaperonins assist the folding of nascent, organelle-imported or stress-destabilized polypeptides. In vitro, purified GroEL together with purified GroES in the presence of Mg-ATP facilitate refolding and reactivation of denatured proteins, e.g., the photosynthetic enzyme rubisco and the mitochondrial enzyme rhodanese.
The folding activity of a 1:1 molar mixture of GroEL and GroES was tested using urea-denatured rhodanese. At least 2-fold reactivation of rhodanese over the spontaneous reactivation was obtained.

Embalagem

Package size based on protein content.

forma física

Lyophilized powder containing Tris buffer salts, potassium chloride, dithiothreitol and trehalose as stabilizer.

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificados de análise (COA)

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