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A4987

Sigma-Aldrich

Aminopeptidase His-tagged from Vibrio proteolyticus

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About This Item

Número da licença da enzima:
3.4.11.10
Número CE:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

recombinante

expressed in E. coli

Nível de qualidade

grau

Proteomics Grade

Formulário

powder

atividade específica

50-100 U/mg

prazo de validade

2 yr

Condições de expedição

wet ice

temperatura de armazenamento

−20°C

Definição da unidade

One unit will hydrolyze 1.0 micromole of Leucine P-Nitroanilide to L-Leucine and P-Nitroaniline per minute at pH 8.0 at 25°C.

Pictogramas

Health hazardExclamation mark

Palavra indicadora

Danger

Frases de perigo

Classificações de perigo

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Órgãos-alvo

Respiratory system

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


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S Nirasawa et al.
The Biochemical journal, 341 ( Pt 1), 25-31 (1999-06-23)
An aminopeptidase from Aeromonas caviae T-64 was translated as a preproprotein consisting of three domains; a signal peptide (19 amino acid residues), an N-terminal propeptide (101 residues) and a mature region (273 residues). We demonstrated that a proteinase, which was
Krzysztof P Bzymek et al.
The Journal of biological chemistry, 279(30), 31018-31025 (2004-05-13)
Glutamate 151 has been proposed to act as the general acid/base during the peptide hydrolysis reaction catalyzed by the co-catalytic metallohydrolase from Aeromonas proteolytica (AAP). However, to date, no direct evidence has been reported for the role of Glu-151 during
Niloufar J Ataie et al.
Biochemistry, 47(29), 7673-7683 (2008-06-26)
The chemical properties of zinc make it an ideal metal to study the role of coordination strain in enzymatic rate enhancement. The zinc ion and the protein residues that are bound directly to the zinc ion represent a functional charge/dipole
Kiet T Nguyen et al.
Methods in molecular medicine, 142, 117-130 (2008-04-26)
The emergence of bacterial pathogens resistant to current antibiotics has caused an urgent demand for new treatments. Peptide deformylase (PDF) has become an exciting target for designing novel antibiotics. To facilitate the screening of PDF inhibitors, three robust, coupled assays
K M Huntington et al.
Biochemistry, 38(47), 15587-15596 (1999-11-26)
Peptide-derived thiols of the general structure N-mercaptoacyl-leucyl-p-nitroanilide (1a-c) were synthesized and found to be potent, slow-binding inhibitors of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (AAP). The overall potencies (K(I)) of these inhibitors against AAP range from 2.5 to 57 nM exceeding

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