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841188P

Avanti

E. coli PG

Avanti Research™ - A Croda Brand 841188P, powder

Sinônimo(s):

L-α-phosphatidylglycerol (E. coli) (sodium salt)

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About This Item

Número CAS:
796963-92-3
Código UNSPSC:
12352211
NACRES:
NA.25

Ensaio

>99% (TLC)

forma

powder

embalagem

pkg of 1 × 10 mg (841188P-10mg)
pkg of 1 × 25 mg (841188P-25mg)

fabricante/nome comercial

Avanti Research™ - A Croda Brand 841188P

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−20°C

cadeia de caracteres SMILES

[H][C@@](COP([O-])(OCC(O)CO)=O)(OC(CCCCCCCC(C1)C1CCCCCC)=O)COC(CCCCCCCCCCCCCCC)=O.[Na+]

Descrição geral

Phosphatidylglycerol (PG) is a membrane lipid found in the inner membrane of E. coli.

Aplicação

E. coli PG or L-α-phosphatidylglycerol (E. coli) (sodium salt) might be used:
  • as a lipid antigen to trigger human T cell response
  • as a standard in mass spectrometry (MS) of mammalian cell entry (MCE) proteins bound to phosphatidylglycerol (PG)
  • in bacterial model membranes to evaluate the lipid-lipid interactions and to serve potentially as a model for validation of novel

Embalagem

5 mL Clear Glass Sealed Ampule (841188P-10mg)
5 mL Clear Glass Sealed Ampule (841188P-25mg)

Informações legais

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

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Nº do produto
Descrição
Preços

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

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Mikhail Bogdanov et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 107(34), 15057-15062 (2010-08-11)
Phosphatidylcholine (PC) has been widely used in place of naturally occurring phosphatidylethanolamine (PE) in reconstitution of bacterial membrane proteins. However, PC does not support native structure or function for several reconstituted transport proteins. Lactose permease (LacY) of Escherichia coli, when
Ildiko Van Rhijn et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 113(2), 380-385 (2015-12-02)
In contrast with the common detection of T cells that recognize MHC, CD1a, CD1c, or CD1d proteins, CD1b autoreactive T cells have been difficult to isolate in humans. Here we report the development of polyvalent complexes of CD1b proteins and

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