P7012
Pepsine from porcine gastric mucosa
lyophilized powder, ≥2,500 units/mg protein (E1%/280)
Synonyme(s) :
Pepsine from hog stomach, Pepsine A
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About This Item
Produits recommandés
Forme
lyophilized powder
Niveau de qualité
Activité spécifique
≥2,500 units/mg protein (E1%/280)
Poids mol.
35 kDa
Couleur
off-white to yellow
Solubilité
deionized water: soluble 10 mg/mL
10 mM HCl: soluble 4 mg/mL (Cold)
Numéro d'accès UniProt
Application(s)
diagnostic assay manufacturing
Température de stockage
−20°C
Informations sur le gène
pig ... LOC396892(396892)
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Application
La pepsine est une peptidase utilisée pour digérer les protéines et est souvent utilisée pour la préparation des fragments Fab d′anticorps. La pepsine dérivée de la muqueuse gastrique porcine a été utilisée pour l′hydrolyse d′échantillons cervicaux secs chez la souris.
L′enzyme proposée par Sigma a été utilisée pour la digestion de la gliadine de froment brute. Elle a été utilisée avec d′autres enzymes pour démontrer les effets de la fixation et de la digestion enzymatique dans les essais d′immunohistochimie sur tissus inclus en paraffine. Elle a été utilisée pour la digestion (préalable aux méthodes d′immunoperoxydase) pour réduire la coloration non spécifique de fond dans des coupes de tissus bronchiques. Cette enzyme a également été utilisée pour la préparation de fragments F(ab)2 d′IgG.
La pepsine peut être utilisée pour produire des fragments F(ab′)2 d′anticorps. pepsine sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Actions biochimiques/physiologiques
La pepsine hydrolyse les liaisons peptidiques, mais pas les liaisons amide ou ester. La pepsine clive les peptides contenant un acide aminé aromatique d′un côté ou l′autre de la liaison peptidique. Les acides aminés contenant du soufre augmentent la susceptibilité à l′hydrolyse lorsqu′ils sont à proximité de la liaison peptidique. La pepsine clive préférentiellement du côté carboxyle des résidus de phénylalanine et de leucine et du côté carboxyle des résidus d′acide glutamique. Clive les liaisons Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe et Phe-Tyr dans la chaîne β d′insuline
La pepsine est l′enzyme protéolytique principale produite dans l′estomac. Elle digère les protéines en clivant les liaisons peptidiques internes.
La pepsine est l′enzyme protéolytique principale produite dans l′estomac. Elle digère les protéines en clivant les liaisons peptidiques internes.
L′enzyme ne réalise pas de clivage au niveau des liaisons avec la valine, l′alanine ou la glycine. La Z-L-tyrosyl-L-phénylalanine, la Z-L-glutamyl-L-tyrosine et la Z-L-méthionyl-L-tyrosine peuvent servir de substrats à la digestion par la pepsine. La pepsine est inhibée par plusieurs peptides contenant de la phénylalanine.
Clivage préférentiel : résidus hydrophobes et aromatiques en positions P1 et P1′. Clive les liaisons Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe et Phe-Tyr dans la chaîne β d′insuline.
Définition de l'unité
Une unité produit une ΔA280 de 0,001 par minute à pH 2,0 et 37 °C, mesurée sous forme de produits solubles dans l′acide trichloracétique (TCA), en utilisant de l′hémoglobine comme substrat. (Volume final = 16 ml. Trajet optique = 1 cm.)
Remarque sur l'analyse
E1 %/280= 14,7
Le pH optimal se situe entre 2 et 4. Activité maintenue dans une solution d′urée à 4 M et de guanidine HCl à 3 M. Stable à 60 °C. La pepsine est inactivée de façon irréversible à pH 8,0 - 8,5.
Protéine déterminée par E1 %/280
Autres remarques
Pour en savoir plus sur la pepsine, rendez-vous sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Inhibiteur
Réf. du produit
Description
Tarif
Mention d'avertissement
Danger
Mentions de danger
Conseils de prudence
Classification des risques
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Organes cibles
Respiratory system
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Équipement de protection individuelle
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Certificats d'analyse (COA)
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This procedure may be used for determination of Pepsin activity using hemoglobin as the substrate. It is a spectrophotometric stop rate determination.
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