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F5053

Sigma-Aldrich

Flavin-Containing Monooxygenase-3, Microsomes human

recombinant, expressed in baculovirus infected insect cells, buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

FMO-3

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About This Item

Numéro de classification (Commission des enzymes):
1.14.13.8 (BRENDA, IUBMB)
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Produit recombinant

expressed in baculovirus infected insect cells

Niveau de qualité

200

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

55-60 kDa

Conditionnement

vial of 2.5 mg

Numéro d'accès UniProt

P31513

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... FMO3(2328)

Description générale

Flavin-Containing Monooxygenase-3 (FMO3) is a member of the flavin-containing monooxygenase (FMO) family of enzymes. It is highly expressed in the human liver.

Application

FMO3 is the major human hepatic form.

Actions biochimiques/physiologiques

Flavin-Containing Monooxygenase-3 (FMO3) facilitates the oxidization of several drugs, chemicals, and xenobiotics. Human FMO3 is also involved in the synthesis of N-oxide of trimethylamine (TMAO) from trimethylamine (TMA). Mutations in the FMO3 gene are associated with trimethylaminuria or fish odor syndrome. Deficiency of the FMO3 gene results in lower plasma TMAO levels, which may reduce the risk of developing atherosclerosis and thrombosis.

Forme physique

Solution in 100 mM potassium phosphate buffer, pH 7.4

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 2

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

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Robert R Reddy et al.
Drug metabolism and disposition: the biological fate of chemicals, 38(12), 2239-2245 (2010-09-03)
The flavin-containing monooxygenase (FMO) family of enzymes oxygenates nucleophilic xenobiotics and endogenous substances. Human FMO3 and FMO5 are the predominant FMO forms in adult liver. These enzymes are naturally membrane-bound, and recombinant proteins are commercially available as microsomal preparations from

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