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12-533

Sigma-Aldrich

GSM (GSK3 substrate peptide)

Synonyme(s) :

GSK3 Substrate Peptide, GSM Peptide, Substrate for GSK3

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About This Item

Code UNSPSC :
12352200
eCl@ss :
32160405
Nomenclature NACRES :
NA.41

Poids mol.

Mw 2673 Da

Niveau de qualité

Fabricant/nom de marque

Upstate®

Technique(s)

activity assay: suitable (kinase)

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Application


  • β
  • β

Actions biochimiques/physiologiques

Glycogen synthase kinase 3 (GSK3) is a protein kinase, which regulates glycogen metabolism. It regulates various cell functions, like signaling by insulin, growth factors and nutrients, and the specification of cell fates during embryonic development. GSK3 is involved modulating in apoptosis, cell division, and microtubule function.

Qualité

β

Forme physique

1 mg of GSM lyophilized from 1 mL sterile, distilled water. Lyophilized powder.

Stockage et stabilité

Produit lyophilisé : ° Produit réhydraté : 6 mois à -20 °C

Informations légales

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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An assay for glycogen synthase kinase 3 (GSK-3) for use in crude cell extracts
Ryves, W. J., et al
Analytical biochemistry, 264, 124-127 (1998)
Nydia Tejeda-Muñoz et al.
Molecular and cellular biology, 36(5), 731-741 (2015-12-30)
The molecular events that drive Wnt-induced regulation of glycogen synthase kinase 3β (GSK-3β) activity are poorly defined. In this study, we found that protein kinase Cζ (PKCζ) and GSK-3β interact mainly in colon cancer cells. Wnt stimulation induced a rapid
P Cohen et al.
Nature reviews. Molecular cell biology, 2(10), 769-776 (2001-10-05)
Glycogen synthase kinase 3 (GSK3) was initially described as a key enzyme involved in glycogen metabolism, but is now known to regulate a diverse array of cell functions. The study of the substrate specificity and regulation of GSK3 activity has
W Jonathan Ryves et al.
Biochemical and biophysical research communications, 290(3), 967-972 (2002-01-19)
Lithium inhibits (Li(+)) glycogen synthase kinase-3 (GSK-3) by competition for magnesium (Mg(2+)), but not ATP or substrate. Here, we show that the group II metal ion beryllium (Be(2+)) is a potent inhibitor of GSK-3 and competes for both Mg(2+) and

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