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Sigma-Aldrich

(S)-(+)-1-Aminoethylphosphonic acid

99%

Synonyme(s) :

D-(+)-1-Aminoethylphosphonic acid, D-Ala(P)

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About This Item

Formule linéaire :
CH3CH(NH2)P(O)(OH)2
Numéro CAS:
66068-76-6
Poids moléculaire :
125.06
Numéro Beilstein :
4291033
Numéro MDL:
MFCD00066503
Code UNSPSC :
12352116
ID de substance PubChem :
24862769
Nomenclature NACRES :
NA.22

Niveau de qualité

100

Pureté

99%

Forme

solid

Activité optique

[α]20/D +4.8°, c = 5 in H2O

Pf

290 °C (dec.) (lit.)

Groupe fonctionnel

amine

Chaîne SMILES 

C[C@@H](N)P(O)(O)=O

InChI

1S/C2H8NO3P/c1-2(3)7(4,5)6/h2H,3H2,1H3,(H2,4,5,6)/t2-/m0/s1

Clé InChI

UIQSKEDQPSEGAU-REOHCLBHSA-N

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Pictogrammes

Exclamation mark
GHS07

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

H315,H319,H335

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
MKBC7827
14508MX

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V Copié et al.
Biochemistry, 27(14), 4966-4970 (1988-07-12)
Inhibition of alanine racemase from the Gram-positive bacterium Bacillus stearothermophilus by (1-aminoethyl) phosphonic acid (Ala-P) proceeds via a two-step reaction pathway in which reactivation occurs very slowly. In order to determine the mechanism of inhibition, we have recorded low-temperature, solid-state
O Ploux et al.
European journal of biochemistry, 259(1-2), 63-70 (1999-01-23)
8-Amino-7-oxopelargonate synthase catalyzes the first committed step of biotin biosynthesis in micro-organisms and plants. Because inhibitors of this pathway might lead to antibacterials or herbicides, we have undertaken an inhibition study on 8-amino-7-oxopelargonate synthase using six different compounds. d-Alanine, the
D A Mironenko et al.
Biokhimiia (Moscow, Russia), 55(6), 1124-1131 (1990-06-01)
Penicillin acylase from E. coli (EC 3.5.1.11) was found to hydrolyze N-phenylacetylated 1-aminoethylphosphonic acid and its esters. The enzyme preferentially converts the R-form of the substrates: the ratios of the bimolecular rate constants of penicillin acylasecatalyzed hydrolysis of R- and
F R Atherton et al.
Journal of medicinal chemistry, 29(1), 29-40 (1986-01-01)
Phosphonodipeptides and phosphonooligopeptides based on L- and D-(1-aminoethyl)phosphonic acids L-Ala(P) and D-Ala(P) and (aminomethyl)phosphonic acid Gly(P) at the acid terminus have been synthesized and investigated as antibacterial agents, which owe their activity to the inhibition of bacterial cell-wall biosynthesis. A

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