S9697

Superoxid-Dismutase Rind

recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder, ≥2500 units/mg protein, ≥90% (SDS-PAGE)

• Synonym(e): Superoxid-Dismutase 1 Rind, Cytocuprein, Erythrocuprein, Hämocuprein, CU/ZN-SOD, SOD, SOD1, Superoxide: superoxide oxidoreductase
• CAS-Nummer: 9054-89-1
• EC-Nummer: 1.15.1.1 (BRENDA, IUBMB)
• EG-Nummer: 232-943-0
• MDL-Nummer: MFCD00132404
• UNSPSC-Code: 12352204
• NACRES: NA.54

Eigenschaften

• Biologische Quelle: bovine
• Qualitätsniveau: 200
• Rekombinant: expressed in E. coli
• Assay: ≥90% (SDS-PAGE)
• Form: lyophilized powder
• Spezifische Aktivität: ≥2500 units/mg protein
• Lagerbedingungen: (Tightly closed)
• Methode(n): inhibition assay: suitable
• Farbe: white
• Optimaler pH-Wert: 7.8 (25 °C)
• pH-Bereich: 7.6-10.5
• pI: 4.95
• Hinweis zur Sequenz: MATKAVCVLKGDGPVQGTIHFEAKGDTVVVTGSITGLTEGDHGFHVHQFGDNTQGCTSAGPHFNPLSKKHGGPKDEERHVGDLGNVTADKNGVAIVDIVDPLISLSGEYSIIGRTMVVHEKPDDLGRGGNEESTKTGNAGSRLACGVIGIAK
• NCBI-Hinterlegungsnummer: NM_174615; NP_777040
• UniProt-Hinterlegungsnummer: A4URH1
• Lagertemp.: −20°C

Beschreibung

Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zelluläre Signaltransduktion

SOD aus Rindererythrozyten war die erste in Säugetiergeweben gefundene SOD. Es gibt drei Formen der SOD, die sich jeweils in den Metallionen im aktiven Zentrum unterscheiden. Diese sind Cu⁺²/Zn⁺², Mn⁺² und Fe⁺² SOD. In Wirbeltieren befindet sich die Cu/Zn-SOD im Zytoplasma, Chloroplast und kann im extrazellulären Raum von Mitochondrien auftreten, wogegen Mn-SOD im mitochondrialen Matrixraum und Peroxisom vorkommt. Fe-SOD kommt in Prokaryoten und manchen höheren Pflanzen im Chloroplast vor.

Anwendung

Superoxiddismutase aus Rindern wurde wie folgt verwendet:

• zum Erzeugen einer Kalibrierungskurve für die Bewertung der Enzymaktivitäten von Superoxiddismutase (SOD)
• in einer Studie zum Untersuchen, wo Lipoproteine den L-Arginin-Stickoxid-Weg beeinflussen können
• in einer Studie zum Untersuchen der Massenspektren für die durch Carbonat-Anion-Radikal eingeleitete posttranslationale Modifikation von Tryptophan zu Kynurenin in humaner Cu-, Zn-Superoxiddismutase

Biochem./physiol. Wirkung

Superoxid-Dismutase (SOD) katalysiert die Dismutation von Superoxidradikalen zu Wasserstoffperoxid und molekularem Sauerstoff. Diese Reaktion aktiviert wiederum redoxsensitive Kinasen und inaktiviert spezifische Phosphatasen, um den redoxsensitiven Signalweg zu regulieren, einschließlich Hypertrophie, Proliferation und Migration. SOD dient als potentes Antioxidans und schützt Zellen vor der toxischen Wirkung von Sauerstoffradikalen. SOD kann auch die Apoptose unterdrücken, indem sie mit Stickstoffmonoxid (NO) um das Superoxidanion konkurriert, das mit NO reagiert, um Peroxynitrit, einen Apoptoseinduktor, zu erzeugen.

Einheitendefinition

Eine Einheit hemmt die Reduktion von Cytochrom c um 50 % in einem gekoppelten System mit Xanthinoxidase bei einem pH von 7,8 und einer Temperatur von 25 °C in einem Reaktionsvolumen von 3,0 ml. Die Xanthinoxidase-Konzentration sollte zu einer anfänglichen ΔA550 von 0,025 ± 0,005 pro Minute führen.

Angaben zur Herstellung

Hergestellt aus Materialien ohne tierische Bestandteile.

Rekonstituierung

In 10 mM Kaliumphosphat bei einem pH-Wert von 7,4 rekonstituieren.

Hinweis zur Analyse

Extinktionskoeffizient: E^mM= 10,3 (258 nM)
Aufgrund der Abwesenheit von Tryptophan weist SOD keinen signifikanten Absorptionspeak bei 280 nM auf.

Sonstige Hinweise

Inhibitoren: Cyanid, OH^- (kompetitiv), Wasserstoffperoxid

Sicherheitshinweise

• Piktogramme: GHS08
• Signalwort: Danger
• H-Sätze: H334
• P-Sätze: P261 - P284 - P501
• Gefahreneinstufungen: Resp. Sens. 1
• Lagerklassenschlüssel: 10 - Combustible liquids
• WGK: WGK 1
• Flammpunkt (°F): Not applicable
• Flammpunkt (°C): Not applicable