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Merck

P4850

Sigma-Aldrich

Proteinase K aus Tritirachium album

buffered aqueous glycerol solution, for molecular biology, ≥800 units/mL

Synonym(e):

Endopeptidase K

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Qualität

for molecular biology

Qualitätsniveau

Form

buffered aqueous glycerol solution

Mol-Gew.

28.93 kDa

Konzentration

≥10 mg/mL
≥800 units/mL

Verunreinigungen

≤0.5 ppm DNA (PicoGreen® assay)

Fremdaktivität

DNase, Nickase and RNase, none detected

Lagertemp.

2-8°C

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Anwendung

Das Produkt wurde zur Untersuchung seiner Vorbehandlungseffekte auf Seidenfibroin verwendet. Die in dieser Studie analysierten Aspekte umfassten die kristallografischen Eigenschaften von Hydroxylapatit (HAp) sowie die Mikrostruktur und -härte der Kompositen. Das Enzym wird ebenfalls zur Erleichterung des Zugangs von Sonden zur rRNA mithilfe von FISH-Techniken zur Detektion von pathogenem Staphylococcus aureus verwendet.
Nützlich zur proteolytischen Inaktivierung von Nukleasen bei der Isolierung von DNA und RNA.
Entfernt Endotoxine, die an kationische Proteine wie Lysozym und Ribonuklease A binden.
Berichten zufolge nützlich für die Isolierung von Leber-, Hefe- und Mungbohnen-Mitochondrien
Bestimmung der Enzymlokalisierung auf Membranen
Behandlung von Paraffinschnitten zur Freilegung von Antigenbindungsstellen zur Antikörpermarkierung.
Verdauung von Proteinen aus Hirngewebeproben für Prionen in der TSE-Forschung.
Proteinase K aus Tritirachium album wird verwendet:
  • zur Herpesviren-DNA-Extraktion in endometrialen Epithelzellen vom Rind
  • zur Viren-RNA-Extraktion aus Nasenabstrichen
  • als Komponente von Phase-Lock- und Direkt-PCR-Lysepuffern

Biochem./physiol. Wirkung

Proteinase K weist eine weite Spezifität auf und baut selbst im nativen Zustand viele Proteine ab. In erster Linie spaltet es die Peptidbindung nahe der Carboxylgruppe von aliphatischen und aromatischen Aminosäuren mit blockierten α-Aminogruppen. Das Molekulargewicht von Proteinase K aus der Aminosäuresequenz beläuft sich auf 28.930 Da und aus SDS-PAGE auf 28.500 Da. Der optimale pH-Wert liegt zwischen 7,5 und 9,0 und der isoelektrische Punkt beträgt 8,9. Ca2+ (1–5 mM) ist für ihre Aktivierung erforderlich. Proteinase K wird von DIFP (Diisopropylfluorphosphat) oder PMSF (Phenylmethylsulfonylfluorid) gehemmt.
Proteinase K ist eine stabile und hochreaktive Serinprotease. Ergebnisse von Kristall- und Molekularstrukturstudien lassen darauf schließen, dass das Enzym zur Subtilisin-Familie mit einer katalytischen Triade (Asp39-His69-Ser224) im aktiven Zentrum gehört. Es ist in einer Reihe von Umgebungen stabil: pH, Puffersalze, Detergenzien (SDS) und Temperatur. In Gegenwart von 0,1–0,5 % SDS bleibt Proteinase K aktiv und verdaut zahlreiche Proteine und Nukleasen in DNA-Präparationen, ohne die Integrität der isolierten DNA zu beeinträchtigen.

Einheitendefinition

Eine Einheit hydrolisiert harnstoffdenaturiertes Hämoglobin und erzeugt eine Färbung, die 1,0 μmol Tyrosin pro Minute bei pH 7,5 und 37 °C (Farbe vom Folin-Ciocalteu-Reagenz) entspricht.

Physikalische Form

Lösung in 40 % Glycerin (v/v) mit 10 mM Tris-HCl (pH 7,5) und 1 mM Calciumacetat.

Rechtliche Hinweise

PicoGreen is a registered trademark of Life Technologies

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Faceshields, Gloves, type ABEK (EN14387) respirator filter


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Bovine herpes virus type 4 alters TNF-alpha and IL-8 profiles and impairs the survival of bovine endometrial epithelial cells
Chanrot M, et al.
Reproductive Biology, 17(3), 225-232 (2017)
Shin-Rong J Wu et al.
Scientific reports, 9(1), 11434-11434 (2019-08-09)
The highly conserved SNARE protein SEC22B mediates diverse and critical functions, including phagocytosis, cell growth, autophagy, and protein secretion. However, these characterizations have thus far been limited to in vitro work. Here, we expand our understanding of the role Sec22b
Robust Generation of Knock-in Cell Lines Using CRISPR-Cas9 and rAAV-assisted Repair Template Delivery
Vandemoortele G, et al.
Bio-protocol, 7(7), 1-6 (2017)
A S Neimanis et al.
Transboundary and emerging diseases, 65(1), 213-220 (2017-04-14)
Incursion of rabbit haemorrhagic disease virus (RHDV) into Sweden was documented in 1990 and it is now considered endemic in wild rabbit (Oryctolagus cuniculus) populations. Rabbit haemorrhagic disease virus 2 (RHDV2), a new, related lagovirus was first detected in France
Lorrayne Serra et al.
G3 (Bethesda, Md.), 9(8), 2687-2697 (2019-05-23)
Entomopathogenic nematodes from the genus Steinernema are lethal insect parasites that quickly kill their insect hosts with the help of their symbiotic bacteria. Steinernema carpocapsae is one of the most studied entomopathogens due to its broad lethality to diverse insect

Artikel

Proteinase K (EC 3.4.21.64) activity can be measured spectrophotometrically using hemoglobin as the substrate. Proteinase K hydrolyzes hemoglobin denatured with urea, and liberates Folin-postive amino acids and peptides. One unit will hydrolyze hemoglobin to produce color equivalent to 1.0 μmol of tyrosine per minute at pH 7.5 at 37 °C (color by Folin & Ciocalteu's Phenol Reagent).

Proteinase K (EC 3.4.21.64) activity can be measured spectrophotometrically using hemoglobin as the substrate. Proteinase K hydrolyzes hemoglobin denatured with urea, and liberates Folin-postive amino acids and peptides. One unit will hydrolyze hemoglobin to produce color equivalent to 1.0 μmol of tyrosine per minute at pH 7.5 at 37 °C (color by Folin & Ciocalteu's Phenol Reagent).

Protokolle

Proteinase K (EC 3.4.21.64) activity can be measured spectrophotometrically using hemoglobin as the substrate. Proteinase K hydrolyzes hemoglobin denatured with urea, and liberates Folin-postive amino acids and peptides. One unit will hydrolyze hemoglobin to produce color equivalent to 1.0 μmol of tyrosine per minute at pH 7.5 at 37 °C (color by Folin & Ciocalteu's Phenol Reagent).

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