Direkt zum Inhalt
Merck

C4243

Sigma-Aldrich

Bovine Collagen Type I

from bovine skin, liquid, 2.9-3.2 mg/mL, ≥99.9% (SDS-PAGE), suitable for cell culture, used for 3D gel formation

Synonym(e):

Bovine collagen solution, Collagen extract

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.75

Produktbezeichnung

Kollagen -Lösung aus Rinderhaut, Type I, 2.9-3.2 mg/mL, suitable for cell culture, sterile-filtered

Biologische Quelle

bovine skin

Qualitätsniveau

Sterilität

sterile-filtered

Produktlinie

BioReagent

Assay

≥99.9% (SDS-PAGE)

Form

liquid

Verpackung

pkg of 100 mL
pkg of 20 mL

Konzentration

2.9-3.2 mg/mL

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable (and for 3D matrix formation)

Oberflächendeckung

6‑10 μg/cm2

Eignung

gelation test tested

UniProt-Hinterlegungsnummer

Bindungsspezifität

Peptide Source: Fibrinogen

Fremdaktivität

endotoxin ≤1.0 μmole/min-mg protein

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

Angaben zum Gen

human ... COL1A1(282187)

Suchen Sie nach ähnlichen Produkten? Aufrufen Leitfaden zum Produktvergleich

Allgemeine Beschreibung

Kollagenlösung wird gewonnen, indem Kollagenmoleküle in wässriger Lösung gelöst werden. Kollagen Typ Iα1 (COL1A1) wird von dem Gen kodiert, das auf dem menschlichen Chromosom 17q21.33 lokalisiert ist. Es ist das am häufigsten vorkommende extrazelluläre Matrix-Protein (EZM) beim Menschen. Kollagen Typ I ist das wichtigste Strukturprotein von Knochen, Sehnen, Haut und Cornea. Das kodierte Protein ist ein Heterotrimer aus zwei α1-Ketten und einer α2-Kette.Typ-I-Kollagen unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und seinen niedrigen Kohlenhydratgehalt. Als Heterodimer, das aus zwei a1-Ketten und einer a2-Kette besteht, bildet es bei einem neutralen pH-Wert und 37 °C spontan ein Tripelhelixgerüst.

Anwendung

Kollagenlösung aus Rinderhaut wurde für folgende Anwendungen eingesetzt:

  • Zur Herstellung von Kollagengelen.
  • Zum Beschichten von Zellkulturschalen für HeLa-Zelllinien-Kulturen.
  • Zum Aufbau von Hydrogelen für die Beladung in HepG2-Zellkulturen.
Diese hochgradig aufgereinigte Lösung eignet sich für die Bildung einer 3D-Matrix in Zellkultur. 3D-Kollagengele imitieren die In-vivo-Zellphysiologie besser als traditionelle 2D-Systeme und erwiesen sich als erfolgreich für verschiede Zelltypen, einschließlich Herz- und Corneafibroblasten, Kupffer-Zellen und Neuroblastomzellen. Solche 3D-Gele sind auch nützlich für Untersuchungen der Mechanotransduktion, einer Zellsignalisierung, welche die Umwandlung von mechanischen Signalen zu biochemischen Signalen involviert.

Biochem./physiol. Wirkung

Bei der Kollagenlösung aus Rinderhaut handelt es sich um eine hochgereinigte Lösung, die für die 3-D-Matrixbildung in Zellkulturen geeignet ist. 3D-Kollagengele imitieren die In-vivo-Zellphysiologie besser als traditionelle 2D-Systeme und erwiesen sich als erfolgreich für verschiede Zelltypen, einschließlich Herz- und Corneafibroblasten, Kupffer-Zellen und Neuroblastomzellen. Solche 3D-Gele sind auch nützlich für Untersuchungen der Mechanotransduktion, einer Zellsignalisierung zur Umwandlung von mechanischen Signalen zu biochemischen Signalen. Kollagen Typ I (COL1A1) ist an der Fibrose beteiligt. COL1A1 ist ein wichtiger Bestandteil der Bindegewebematrix. Es spielt eine wichtige Rolle beim Wachstum und der Erhaltung der Organ- und Gewebeintegrität. Dieses Protein nimmt auch am Prozess der Gewebereparatur teil.
In 3D-Umgebungen können Zellfortsätze Integrine auf Zelloberflächen nutzen, um bestimmte Signalwege zu aktivieren, und integranabhängige mechanische Wechselwirkungen, die aus der Verflechtung von Matrixfibrillen resultieren, sind möglich.

Komponenten

Kollagen Typ I unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und den geringen Kohlenhydratgehalt. Als Heterodimer, das aus zwei a1-Ketten und einer a2-Kette besteht, bildet es bei einem neutralen pH-Wert und 37 °C spontan ein Tripelhelixgerüst.

Vorsicht

Dieses Produkt wird auf Nasseis versendet. Bei einer empfohlenen Lagertemperatur von 2 bis 8 °C ist das Produkt 2 Jahre haltbar.

Angaben zur Herstellung

Dieses Produkt wird aus Rinderkollagen Typ I hergestellt, das aus Haut extrahiert und aufgereinigt wird, und enthält einen hohen Monomergehalt. Das rohe Kollagen, das für die Herstellung dieses Produkts verwendet wird, wurde aus einer geschlossenen Herde isoliert und mit einem GMP-Herstellungsprozess aufgereinigt, der die Inaktivierung von möglichen Prionen oder Viruskontaminationen einschließt. Es wird als wässrige 3-mg/ml-Lösung in 0,01 mol/l HCl mit einem pH-Wert von 2,0 bereitgestellt. Kollagen denaturiert, wenn es hohen Temperaturen oder Bestrahlung ausgesetzt wird. Stammlösung oder verdünnte Lösungen vor einer pH-Anpassung gekühlt lagern. Nach einer pH-Anpassung auf 7 sollten die Lösungen 40 °C nicht übersteigen und nicht eingefroren werden.

Sonstige Hinweise

Kollagen wird in verschiedene strukturell und genetisch unterschiedliche Typen unterteilt. Wir verwenden die von Bornstein und Traub vorgeschlagene Nomenklatur. Achten Sie darauf, dass Sie Sigma-Bezeichnungen nicht mit anerkannten Collagen-Typen verwechseln.

Ähnliches Produkt

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

nwg

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


Hier finden Sie alle aktuellen Versionen:

Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number

Die passende Version wird nicht angezeigt?

Wenn Sie eine bestimmte Version benötigen, können Sie anhand der Lot- oder Chargennummer nach einem spezifischen Zertifikat suchen.

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen

Xin-Hua Liao et al.
Scientific reports, 7, 43639-43639 (2017-03-07)
Hepatocellular carcinoma (HCC) is one of the most prevalent and malignant cancers with high inter- and intra-tumor heterogeneity. A central common signaling mechanism in cancer is proline-directed phosphorylation, which is further regulated by the unique proline isomerase Pin1. Pin1 is
Jun Ishihara et al.
Nature communications, 9(1), 2163-2163 (2018-06-06)
Laminin, as a key component of the basement membrane extracellular matrix (ECM), regulates tissue morphogenesis. Here, we show that multiple laminin isoforms promiscuously bind to growth factors (GFs) with high affinity, through their heparin-binding domains (HBDs) located in the α
The Biomedical Engineering Handbook (1999)
TGF-β and TNF-α: antagonistic cytokines controlling type I collagen gene expression.
Verrecchia F & Mauviel A
Cellular Signalling, 16(8), 873-880 (2004)
Experimental murine myopia induces collagen type Iα1 (COL1A1) DNA methylation and altered COL1A1 messenger RNA expression in sclera.
Zhou X, et al.
Molecular Vision, 18, 1312-1312 (2012)

Artikel

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.